Niveles de Organización en Proteínas: Desde la Estructura Primaria hasta la Cuaternaria

Las proteínas presentan cuatro niveles de organización estructural, cada uno de los cuales se construye sobre el anterior y determina su función biológica.

1. Estructura Primaria

La estructura primaria se refiere a la secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, tipo y orden de los aminoácidos son únicos para cada proteína. Siempre hay un extremo con un aminoácido que tiene el grupo amino libre y otro extremo con un aminoácido que tiene su grupo carboxilo libre. Los enlaces peptídicos, que unen los aminoácidos, forman una cadena de planos articulados, ya que estos enlaces no pueden girar, y los átomos de carbono (C), nitrógeno (N) y oxígeno (O) se sitúan en un mismo plano.

2. Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición espacial de la estructura primaria, adoptando un plegamiento más estable. Existen dos tipos principales:

• Alfa hélice: Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma, siguiendo el sentido de las agujas del reloj. Cada vuelta de la hélice contiene 3,6 aminoácidos. Este plegamiento se estabiliza mediante puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo -NH- del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo -CO- del cuarto aminoácido siguiente en la cadena lineal. La ruptura de estos enlaces provoca la pérdida de la estructura secundaria. Los grupos R de los aminoácidos no participan en estos enlaces y se proyectan hacia el exterior de la alfa hélice. Un ejemplo es la alfa queratina, presente en la epidermis.
• Beta laminar: Se origina una estructura similar a un fuelle o lámina plegada en zigzag. Esta conformación se produce por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos por puentes de hidrógeno transversales. Los grupos R se disponen de forma alternativa por encima y por debajo de esta estructura. Un ejemplo es la beta queratina, presente en uñas, pelos y plumas.

3. Estructura Terciaria

La estructura terciaria se refiere al plegamiento tridimensional de las estructuras secundarias, creando una conformación espacial estable. Esta estructura determina la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en su disposición puede provocar la pérdida de su actividad biológica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se establecen entre los grupos R de los aminoácidos. Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:

• Puentes disulfuro: Son enlaces covalentes fuertes entre dos grupos -SH de cisteínas.
• Fuerzas electrostáticas: Son enlaces iónicos entre grupos con cargas eléctricas opuestas, como los aminoácidos ácidos (ácido aspártico y ácido glutámico) y básicos (arginina y lisina).
• Puentes de hidrógeno: Se forman entre grupos polares no iónicos que poseen cargas parciales en sus grupos R, como los radicales -OH.
• Fuerzas de Van der Waals: Son interacciones débiles que ocurren entre aminoácidos apolares, como la leucina y la isoleucina.

Existen dos tipos principales de estructuras terciarias:

• Globulares: Presentan un elevado plegamiento, adoptando formas esferoidales. Son ejemplos las enzimas y los anticuerpos. Suelen ser solubles en agua y forman coloides.
• Fibrilares: Tienen un menor grado de plegamiento, adoptando formas alargadas. Son ejemplos las proteínas musculares y el colágeno. Suelen ser insolubles en agua.

4. Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se presenta cuando la proteína está compuesta por varias cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades proteicas. Esta estructura describe la disposición espacial de las subunidades entre sí. La unión entre las subunidades se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, es decir, entre los grupos R de las subunidades. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son la hemoglobina y los complejos enzimáticos.