Optimización y Control de la Actividad Enzimática: Mecanismos Clave

Mecanismos para Aumentar la Eficacia Enzimática

Existen diversos mecanismos que permiten aumentar la eficacia de la acción enzimática para que las reacciones se produzcan de una forma óptima:

• Compartimentación celular: Esta es una gran ventaja de la que disfrutan las células eucariotas, pues poseen orgánulos citoplasmáticos, en los cuales pueden concentrarse enzimas específicas para cada proceso.
• Reacciones en cascada.
• Complejos multienzimáticos: Es la agrupación de las enzimas que llevan a cabo reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único.
• Existencia de isozimas: En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que, aun teniendo la misma acción catalítica, poseen K_M diferentes, lo que hace que su velocidad sea distinta.

Regulación de la Actividad Enzimática

Las necesidades celulares son cambiantes y la velocidad de las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas.

La regulación de la actividad enzimática permite que solo estén activas las enzimas precisas en cada momento.

Los mecanismos de regulación empleados son la activación e inhibición enzimáticas y el alosterismo.

Activación Enzimática

La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su acción. Normalmente, la unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento del sustrato. Algunos cationes y diversas moléculas orgánicas, incluso el propio sustrato, pueden actuar como activadores.

Inhibición Enzimática

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Se trata de un proceso inverso al de la activación. La enzima, previamente activa, disminuye su velocidad o incluso deja de actuar cuando aparece un inhibidor, el cual puede ser algún ion o alguna molécula orgánica y, muy frecuentemente, el producto final de la reacción. En este último caso se habla de inhibición feed-back o retroinhibición. La inhibición puede ser irreversible o reversible, aunque es mucho más frecuente la segunda.

Según el lugar de unión a la enzima, se diferencian dos tipos de inhibición reversible:

• Inhibición competitiva: El inhibidor se une al centro activo e impide la unión del sustrato. Existe una lucha entre ambos por ocupar el centro activo. Para que exista esta inhibición es necesario que el inhibidor se acople al centro activo, por lo que su forma espacial debe tener gran semejanza con la del sustrato.
• Inhibición no competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima, lo que dificulta el acoplamiento del sustrato. En otras ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato e impide la posterior formación del producto.

Alosterismo

Es un sistema de regulación muy preciso que tiene una gran importancia en el primer paso de las rutas metabólicas y en los puntos de ramificación de estas. Las enzimas alostéricas están formadas por varias subunidades, por lo que poseen varios centros de regulación. Adoptan dos conformaciones distintas según sea la afinidad por el sustrato. Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de tal modo que la activación o inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás. Por todos estos factores, su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.