Propiedades del Agua y Estructura de las Proteínas

Propiedades del Agua

Líquido a temperatura ambiente: debido a su carácter dipolar, una parte de la molécula atrae a la otra estableciendo entre ambas enlaces de hidrógeno. Débiles y poco duraderos, se forman y se deshacen continuamente dando lugar a una gran fuerza de cohesión, la cual, unida a la adhesión, da lugar al fenómeno de capilaridad. Cuando aumenta la temperatura, los enlaces se vuelven más rígidos, por lo que el agua se solidifica, mientras que cuando disminuye la temperatura, los enlaces se rompen y las moléculas se separan formando vapor de agua.

• Estructural: aporta forma y consistencia.
• Protectora: amortigua golpes y reduce el roce entre huesos.
• Transporte: facilita el transporte de sustancias.

Elevado calor de vaporización: es el calor necesario que se debe aplicar a una sustancia para que pase de estado líquido a gaseoso.

• Termorreguladora: cuando el agua se evapora en la superficie de un cuerpo, absorbe calor del organismo.

Mayor densidad en estado sólido que en estado líquido: el agua alcanza su máxima densidad a los 4 grados, haciendo que el hielo sea menos denso que el agua líquida y, por tanto, flote sobre ella.

• Supervivencia acuática en zonas frías: al impedir la solidificación total del agua.

Tensión superficial: es la fuerza que se opone a la ruptura de la superficie del agua, haciendo que esta se comporte como una membrana elástica.

• Desplazamiento a través del agua: facilita el desplazamiento de algunos organismos.

Lípidos

Estructural: aparecen en las membranas de células eucariotas animales. Se intercalan entre colas hidrofóbicas aportando estabilidad y regulando la fluidez de la membrana.

Hormonas esteroideas: cortisol (corteza suprarrenal) regula el metabolismo de glúcidos.

Vitamina D: D3 regula el metabolismo del calcio y su absorción.

Ácidos biliares: emulsión de las grasas y la absorción de lípidos en el intestino.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Constituida por la secuencia de aminoácidos de la proteína.

• El primer aminoácido tiene su grupo amino libre.
• El último aminoácido tiene su grupo carboxilo libre.

Estructura Secundaria

Alfa hélice: la cadena peptídica se enrolla sobre sí misma en forma de hélice gracias a enlaces de hidrógeno entre aminoácidos no consecutivos de manera que las cadenas laterales quedan hacia afuera. Ejemplos: alfa-queratina, mioglobina.

Conformación beta: estructura laminar donde los aminoácidos se dirigen al exterior situándose en direcciones opuestas alternativamente. Ejemplo: fibroína de la seda.

Estructura Terciaria

Describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de una proteína.

• Fibrosa: cadena polipeptídica dispuesta en largas hebras y hojas. Función: estructural y protectora, soporte, forma, protección. Ejemplos: alfa hélice y fibroína de la seda.
• Globular: cadena polipeptídica plegada sobre sí misma formando una estructura globular u ovillo. Función: metabólica y fisiológica. Ejemplos: enzimas, proteínas reguladoras.

Estructura Cuaternaria

Estructura tridimensional de una proteína formada por dos o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes entre sí.

• Alfa-queratina: dos cadenas o hebras enrolladas una sobre otra formando un arrollamiento en superhélice.
• Mioglobina (estructura terciaria globular): cuatro unidades polipeptídicas: 2 cadenas alfa idénticas y 2 cadenas beta idénticas.

Enzimas

Proteínas globulares que catalizan las reacciones metabólicas de los seres vivos. Son biocatalizadores porque facilitan y aceleran las reacciones químicas, aumentan el grado de especificidad y no se transforman durante la reacción.

Simples: no requieren ningún otro componente químico para realizar su actividad, solo están formadas por proteína.

Complejas: requieren otros grupos químicos. El enzima activo se denomina holoenzima y está formado por la parte proteica (apoenzima) y la parte no proteica (cofactor), el cual a su vez puede ser inorgánico o una molécula compleja, en cuyo caso se denomina coenzima.

Las enzimas se unen específicamente al sustrato formando un complejo transitorio enzima-sustrato, facilitando así la transformación en un producto. La zona de la enzima que se une al sustrato se llama sitio activo y es el responsable de la actividad catalítica de la enzima y también de su especificidad, la cual está relacionada con su estructura espacial, concretamente con la forma del sitio activo (lugar donde se va a unir el sustrato).