Propiedades y Estructura de Aminoácidos y Péptidos: Una Mirada Detallada

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoácidos (aa) son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua, de elevado punto de fusión, que presentan estereoisomería y un comportamiento químico anfótero.

Estereoisomería

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico. Presentan isómeros D y L. Es D si el grupo amino está situado a la derecha, mientras que su configuración es L si se encuentra a la izquierda. En la naturaleza, todos los aa son isómeros L.

Los aa tienen actividad óptica, o sea, desvían el plano de luz polarizada. Si lo hacen hacia la derecha, se denominan dextrógiros (+), y si lo hacen hacia la izquierda, levógiros (-).

Comportamiento Químico

Tienen carácter anfótero, pueden comportarse como un ácido o como una base, dependiendo del pH del medio. El grupo carboxilo tiene un carácter ácido, ya que puede liberar protones H⁺.

Con un pH próximo a 7, ambos grupos están ionizados y los aa aparecen como iones dobles, o híbridos.

• Si el pH disminuye (más ácido), los aminoácidos llegan a tener carga neta positiva, ya que los H⁺ del medio son captados por el grupo -COO^-, quedando únicamente la carga del grupo -NH₃⁺.
• Cuando el pH aumenta (más básico), el grupo -NH₃⁺ cede un H⁺ al medio y el aminoácido adquiere la carga negativa del grupo -COO^-.

Se denomina punto isoeléctrico (pI) de un aa al valor de pH para el cual posee el mismo número de cargas positivas que negativas, o sea, carece de carga eléctrica neta.

ELECTROFORESIS

Es una técnica de separación de moléculas cargadas eléctricamente. Se utiliza para separar moléculas con grupos ionizables, como los aa, las proteínas o los ácidos nucleicos.

Estructura de los Péptidos

Los aa se unen entre sí mediante un enlace de tipo amida, denominado enlace peptídico. Se trata de un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de uno de los aa y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua, por lo que es un enlace hidrolizable.

El Enlace Peptídico

El esqueleto del péptido está formado por la repetición de la secuencia (-NH-CH-CO-), por lo que no participan los radicales R.

La formación del enlace peptídico implica la desaparición del carácter anfótero de los aa. Sin embargo, las cadenas polipeptídicas muestran propiedades ácidas o básicas debidas a los grupos R.

Cada proteína tiene un pH característico, en el cual la carga neta es cero, denominado punto isoeléctrico de la proteína.

Para resaltar la pérdida de átomos en la formación del enlace peptídico, los aa unidos se denominan residuos.

Se consideran como el primer aminoácido de una cadena aquel que tiene el grupo -NH₂ libre (extremo N-terminal) y el último, el que lleva el grupo -COOH libre (extremo C-terminal).

El enlace peptídico es relativamente rígido.

Tipos de Péptidos

• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa

Cada péptido continúa teniendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres.

Los aminoácidos se pueden unir para formar cadenas de distinta longitud que reciben diferentes nombres genéricos:

• Oligopéptidos: De 2 a 12 aa.
• Polipéptidos: De 12 a 100 aa.
• Proteínas: Superior a 100 aa.