Proteínas y Aminoácidos: Estructura, Funciones y Propiedades Bioquímicas

Proteínas: Biomoléculas Esenciales

Las proteínas son el grupo de biomoléculas más complejo de los seres vivos. Son los compuestos más abundantes de la materia viva, constituyendo más del 50% del peso seco de la célula. Su presencia es esencial en el organismo. Tienen numerosas funciones biológicas, como:

• Estructurales
• Defensivas
• Transportadoras
• Pueden funcionar como hormonas
• Actuar como reserva energética
• Son biocatalizadoras

Sus funciones son tan específicas que discriminarán entre moléculas estereoisómeras.

Concepto y Características de las Proteínas

Las proteínas son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de aminoácidos. Son macromoléculas muy complejas. Además de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pueden contener otros elementos químicos como P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico es el Nitrógeno (N), siendo los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Aminoácidos: Unidades Estructurales

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, formadas por C, H, O, N. Tienen un Cα (carbono alfa) unido a:

• Un grupo carboxilo (-COOH)
• Un grupo amino (-NH2)
• Un átomo de Hidrógeno (H)
• Una cadena lateral o grupo R, que es lo que diferencia a cada aminoácido.

Tipos de Aminoácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R):

• Hidrófobos o Apolares

  Solo reaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals.

• Hidrofílicos o Polares sin Carga

  El radical es un alcohol, tiol, etc., capaces de formar puentes de H con otros grupos polares como el agua.

• Polares con Carga

  • Ácidos

    Tienen un grupo carboxilo adicional que se ioniza negativamente si el pH es neutro o básico.

  • Básicos

    El radical tendrá un grupo amino adicional que se ioniza positivamente si el pH es neutro o ácido.

Propiedades de los Aminoácidos

• Isomería

  En todos los aminoácidos, excepto la glicina, el Cα es asimétrico. El grupo COOH está situado arriba. De este modo, aparecen dos isómeros. Existe una forma D y otra L. Los D tienen una proyección lineal, con el grupo amino hacia la derecha del C asimétrico, y la isomería L tiene el grupo amino a la izquierda. D y L son estereoisómeros.

• Actividad Óptica

  Existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiros (+) y las que la desvían a la izquierda se denominan levógiras (-).

• Comportamiento Anfótero

  Los aminoácidos son capaces de ionizarse en función del pH del medio en el que están, lo que significa que podrán actuar como ácidos o como bases:

  • Como ácidos: Los grupos COOH liberarán H+ y tendrán una carga negativa.
  • Como bases: Los grupos NH2 captarán H+ y tendrán una carga positiva.
  • Como ácidos y bases: El aminoácido está doblemente ionizado y se origina una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

  Si la disolución en la que se encuentran los aminoácidos es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.

  Cuando el pH es muy bajo, hay una alta concentración de H+; el aminoácido tenderá a captarlos con el grupo amino y su carga neta será positiva; el grupo carboxilo también estará protonado. A medida que aumenta el pH, desciende la concentración de H+, con lo que primero el grupo carboxilo perderá su H+ y la carga neta del aminoácido será negativa.

Enlace Peptídico

Los aminoácidos forman los péptidos y las proteínas mediante el enlace peptídico. Este enlace se forma por la unión covalente de dos aminoácidos.

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente muy corto.
• Tiene una longitud intermedia entre un doble enlace y uno simple.
• Es muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y la estabilidad de las proteínas.
• Posee carácter de doble enlace, por lo que no es posible el giro libre alrededor de él.
• Los únicos enlaces que pueden girar son los asociados al Cα.