Las Proteínas: Estructura, Funciones y Enzimas

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Las Proteínas

Estructura de las Proteínas

Estructura cuaternaria:

Resulta de la asociación de cadenas polipeptídicas en cadenas que poseen más de una cadena, dando lugar a un agrupamiento de subunidades. Solamente poseen este nivel las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas y a cada unidad se le denomina protómero.

Propiedades de las proteínas:

  1. Solubilidad: Poseen elevado peso molecular y originan dispersiones coloidales.
  2. Desnaturalización: El aumento de temperatura o pH alteran los enlaces que estabilizan a las proteínas, perdiendo su estructura tridimensional y su actividad biológica.
  3. Especificidad: Es la propiedad más característica. Significa que cada especie de organismos posee sus propias proteínas, distintas de las demás especies, e incluso existe esa especificidad a nivel individual. Esto origina el rechazo a trasplantes, alergias, etc.
  4. Capacidad amortiguadora: Al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero, pudiendo contribuir a neutralizar variaciones de pH.

Clasificación de las proteínas:

  1. Holoproteínas: Proteínas constituidas solo por aminoácidos. Según la conformación que adopta: globulares y fibrosas o escleroproteínas.
  2. Heteroproteínas (proteínas conjugadas): Formadas por cadenas polipeptídicas y sustancias no proteicas (glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas, nucleoproteínas).

Funciones de las proteínas:

  1. Reserva: No son carburantes metabólicos, pero algunos se utilizan como elementos nutritivos (caseína de la leche).
  2. Estructural: Como elementos plásticos para construir estructuras celulares (histonas, colágeno).
  3. Hormonal: Biocatalizadores (hormona del crecimiento).
  4. Transporte: Hemoglobinas, lipoproteínas para el transporte de colesterol.
  5. Defensa: Las inmunoglobulinas constituyen los anticuerpos frente a los antígenos que pueden penetrar en el organismo.
  6. Contráctil: En el movimiento de organismos unicelulares y actina-miosina, constituyentes de las miofibrillas de las células musculares.
  7. Enzimáticas: Son catalizadores de las reacciones químicas que suceden en los seres vivos.
    • Casi todas las enzimas son proteínas.
    • No se alteran en el transcurso de la reacción, por lo que actúan muchas veces.
    • Cada enzima es muy específica respecto a la reacción que cataliza (especificidad), ya que reconoce a las moléculas sobre las que actúa y que se llaman sustancias de reacción.
    • Hacen posible las reacciones al disminuir la energía de activación. Cada enzima posee un centro activo con el que interaccionan específicamente con el sustrato y provocan las reacciones.

Modelos para explicar la interacción:

  1. Modelo de la llave y cerradura: El centro activo de la enzima es complementario a la forma del sustrato.
  2. Ajuste inducido: El centro activo tiene forma complementaria al sustrato solo después de la interacción con el sustrato.

Factores que intervienen:

  1. pH: El pH influye en que los grupos funcionales tengan la carga apropiada para mantener la estructura tridimensional para realizar su función y actúan en un intervalo óptimo.
  2. Temperatura: Actúan dentro de un intervalo de temperatura debido a su naturaleza. Son termolábiles y pueden desnaturalizarse y desactivarse.

Coenzimas:

En algunas enzimas, su actividad catalítica depende únicamente de los aminoácidos que forman la proteína, pero otras, además de la parte proteica, necesitan otras sustancias.

Clasificación de las enzimas:

Se nombran con un prefijo que indica el sustrato sobre el que actúan y la terminación -asa. Posteriormente se completa añadiendo el tipo de reacción que catalizan. Clasificación: oxidorreductasas, transferasas (catalizan reacciones de transferencia de grupos), hidrolasas (catalizan reacciones de hidrólisis), liasas, isomerasas y ligasas o sintetasas.

Inhibición enzimática:

Es una sustancia que disminuye la velocidad de la reacción catalizada por una enzima, pudiendo llegar a anularla por completo. Existen dos tipos:

  1. Irreversible: El inhibidor se une a la enzima tan fuerte que su disociación es muy lenta. Entonces, aunque reduzcamos la concentración del inhibidor, no conseguimos eliminar la inhibición.
  2. Reversible: El inhibidor se puede disociar fácilmente de la enzima. Así, si se reduce la concentración del inhibidor, desaparece la inhibición. Distinguimos:
    • Competitiva: El inhibidor y el sustrato compiten por el centro activo. En muchos casos, el inhibidor y el sustrato son moléculas muy parecidas.
    • No competitiva: Inhibidor y sustrato se unen a la vez a la enzima por sitios diferentes. El inhibidor, al unirse a la enzima, modifica su capacidad catalítica.

Regulación celular de la actividad enzimática:

Como las necesidades varían, las reacciones metabólicas deben cambiar para conseguir lo que la célula precisa en cada momento.

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