Proteínas: Estructura, Propiedades y Clasificación

Aminoácidos: Los Bloques Constructores de las Proteínas

Las proteínas están formadas por aminoácidos (aa). Los aminoácidos son cadenas hidrocarbonadas con un carbono asimétrico (carbono alfa) al que se unen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). Existen 20 aminoácidos diferentes, de los cuales 8 son esenciales y deben ser ingeridos en la dieta. Los aminoácidos pueden ser de tipo D o L, dependiendo de la posición del grupo NH2. Se clasifican en:

• No polares: Radical con cadena hidrocarbonada (CH).
• Polares sin carga: Radical con grupos hidroxilo (OH), sulfhidrilo (SH) u oxígeno (O).
• Polares con carga negativa: Radical con grupo carboxilo (COOH).
• Polares con carga positiva: Radical con grupo amino.

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.

Estructura de las Proteínas

La estructura de las proteínas se describe en cuatro niveles:

• Estructura Primaria

  Es la secuencia de aminoácidos que componen la proteína y su orden.

• Estructura Secundaria

  Es la disposición espacial de la cadena polipeptídica. Los tipos principales son:

  • Hélice alfa: Estructura estable gracias a los enlaces de hidrógeno entre el oxígeno y el hidrógeno de niveles diferentes, con 3,6 aminoácidos por vuelta.
  • Hélice de colágeno: Más estirada, con 3 aminoácidos por vuelta. Se compone de tres hélices enrolladas entre sí, unidas por enlaces débiles, formando el colágeno.
  • Lámina plegada: Cadena de aminoácidos en zigzag. No hay uniones entre los aminoácidos de la misma cadena, pero pueden haber uniones por puentes de hidrógeno entre aminoácidos de láminas diferentes.

• Estructura Terciaria

  Es la disposición espacial de las diferentes zonas de la estructura secundaria. Puede ser:

  • Conformación globular: Estructura doblada y plegada, soluble en agua porque los radicales polares se orientan hacia el exterior y los apolares hacia el interior. Tienen funciones transportadoras, hormonales o enzimáticas.
  • Conformación filamentosa: Estructura alargada, insoluble en agua, con funciones estructurales.

• Estructura Cuaternaria

  Se presenta en proteínas con más de una cadena polipeptídica. Pueden formar dímeros, tetrámeros o polímeros. Informa del número de cadenas, sus características y los enlaces que las mantienen unidas (enlaces débiles como puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas).

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Los radicales polares de los aminoácidos se unen por puentes de hidrógeno y atracciones electrostáticas con las moléculas dipolares del agua.
• Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria y, a veces, de la secundaria debido a la ruptura de los enlaces. Algunas proteínas pueden renaturalizarse.
• Especificidad: Es muy alta. Cuanto más alejadas evolutivamente están dos especies, más diferencias hay entre sus proteínas homólogas.
• Capacidad amortiguadora: Regula las variaciones del pH.

Clasificación de las Proteínas

• Holoproteínas

  Formadas únicamente por cadenas de aminoácidos.

  • Filamentosas: Insolubles en agua. Proteínas con función estructural, como el colágeno, la queratina y la elastina.
  • Globulares: Solubles en agua y en soluciones salinas, como las protaminas, las histonas, las albúminas y las globulinas.

• Heteroproteínas

  Formadas por una fracción proteica (grupo proteico) constituida por aminoácidos y una fracción no proteica (grupo prostético) formada por otras sustancias.

  • Cromoproteínas: La sustancia no proteica da color, como la hemoglobina.
  • Glucoproteínas: Contienen un glúcido, como algunas hormonas y las inmunoglobulinas.
  • Lipoproteínas: Contienen un ácido graso, como las lipoproteínas de membrana y las transportadoras de colesterol en sangre.
  • Fosfoproteínas: Contienen ácido fosfórico, como la caseína de la leche y la vitelina del huevo.