Proteínas: enlace peptídico, solubilidad y desnaturalización

Resumen

El texto explica cómo se unen los aminoácidos mediante el enlace peptídico y las características de este enlace. Después describe la solubilidad de las proteínas, su capacidad amortiguadora frente a variaciones de pH, y el fenómeno de la desnaturalización, con sus agentes causantes y sus efectos sobre la estructura y la actividad biológica.

Puntos clave

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro, con pérdida de una molécula de H2O.
Los cuatro átomos implicados en el enlace peptídico se sitúan en un mismo plano.
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular, gracias a los radicales libres que forman puentes de hidrógeno con el agua.
La capa de solvatación impide que las proteínas se unan entre sí y precipiten.
Las proteínas tienen comportamiento anfótero, lo que les permite neutralizar variaciones de pH del medio.
La desnaturalización rompe las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solo la primaria, y provoca pérdida de solubilidad y de actividad biológica.
La mayoría de las proteínas se desnaturalizan al calentarse entre 50 y 60 °C, y algunas también al enfriarse por debajo de 10 a 15 °C.

Ponte a prueba

El Enlace Peptídico: Unión Fundamental de Aminoácidos

La unión de los aminoácidos se efectúa mediante el enlace peptídico, un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro, con pérdida de una molécula de H₂O.

Características del Enlace Peptídico

Los radicales se alternan a un lado y a otro de las cadenas.
Los grupos COOH y NH₂ que intervienen en el enlace peptídico pierden la capacidad de ionizarse.
Es una estructura resonante entre dos extremos. La flecha de doble cabeza indica precisamente que la estructura real no es ninguna de las dos formas canónicas representadas, sino una intermedia.
Los cuatro átomos implicados en torno a él se sitúan en un mismo plano.
Dos planos contiguos pueden girar a través de los dos enlaces sencillos del carbono alfa, propiedad que tiene importancia para comprender la estructura.

Solubilidad de las Proteínas

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza, queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad Amortiguadora de las Proteínas

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H⁺) del medio donde se encuentran.

Desnaturalización de las Proteínas

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos, las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Agentes Desnaturalizantes

Los agentes que pueden desnaturalizar una proteína pueden ser:

Calor excesivo
Sustancias que modifican el pH
Alteraciones en la concentración
Alta salinidad
Agitación molecular
Etc.

El efecto más visible de este fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 °C; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 °C.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización), pero en muchos casos es irreversible.

Preguntas frecuentes

¿Qué es el enlace peptídico?

Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro, con pérdida de una molécula de H2O. Es la unión fundamental que une los aminoácidos.

¿Por qué son solubles las proteínas en agua?

Son solubles cuando adoptan una conformación globular, porque sus radicales libres establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así quedan recubiertas por una capa de solvatación que evita que se unan entre sí y precipiten.

¿Qué es la desnaturalización de una proteína?

Es la ruptura de los enlaces que mantienen sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solo la primaria. Como consecuencia, la proteína se hace menos soluble o insoluble y pierde su actividad biológica.

¿Qué agentes pueden desnaturalizar una proteína?

Según el texto, pueden hacerlo el calor excesivo, las sustancias que modifican el pH, las alteraciones en la concentración, la alta salinidad y la agitación molecular. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.