Tensión Superficial y Fuerzas Intermoleculares en Líquidos

Tensión Superficial y Fuerzas Intermoleculares

Las fuerzas cohesivas entre las moléculas de un líquido son las responsables del fenómeno conocido como tensión superficial. Las moléculas de la superficie no tienen otras iguales sobre todos sus lados, y por lo tanto se cohesionan más fuertemente con aquellas asociadas directamente en la superficie. Esto forma una película superficial, que hace más difícil mover un objeto a través de la superficie que cuando está completamente sumergido.

Fuerzas de Atracción Intermolecular

Cuando existen fuerzas de atracción entre moléculas iguales, las denominamos fuerzas cohesivas. Cuando las fuerzas de atracción son entre moléculas diferentes, se llaman fuerzas de adhesión. Las fuerzas de adhesión entre las moléculas de agua y las paredes de un tubo de vidrio son más fuertes que las fuerzas cohesivas, lo que provoca un ascenso del agua sobre las paredes de la vasija, contribuyendo a la acción capilar.

Fuerzas de Van der Waals

Las fuerzas de Van der Waals son atracciones entre dipolos transitorios generados por el rápido movimiento de los electrones en todos los átomos neutros. Su principal desventaja es que actúan a cortas distancias (2.4 Å). Cuando dos átomos se acercan, se crea una atracción débil, no específica, produciendo una interacción. Estas fuerzas de estabilización molecular incluyen la fuerza de dispersión (fuerzas de atracción).

Interacciones Dipolo-Dipolo

Estas interacciones ocurren cuando moléculas con dipolos permanentes interactúan. Los dipolos deben ubicarse de forma específica y son muy sensibles a la orientación, distancia y temperatura.

Interacciones Dipolo-Dipolo Inducido

Estas interacciones dependen de la polaridad de la molécula neutra. También se les denomina fuerzas de London o de dispersión, y son importantes en moléculas con una elevada proximidad, decayendo rápidamente con la distancia.

Desnaturalización de Proteínas

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa.

Técnicas de Separación de Proteínas

1. Intercambio iónico: Separa según carga eléctrica.
   • Fase estacionaria: Grupos cargados unidos a un soporte insoluble.
   • Fase móvil: Gradiente de sal o de pH.
2. Partición: Separa según solubilidad en solventes.
   • Fase estacionaria: Un solvente sobre un soporte sólido.
   • Fase móvil: El otro solvente fluyendo.
3. Afinidad: Separa según la afinidad de la proteína por un ligando inmovilizado.
   • Fase estacionaria: Ligando unido a soporte insoluble.
   • Fase móvil: (1) solución sin ligando (2) solución con ligando libre.
4. Hidrofóbica: Separa según hidrofobicidad.
   • Fase estacionaria: Grupos hidrofóbicos unidos a un soporte insoluble.
   • Fase móvil: Gradiente inverso de sal.
5. Exclusión molecular: Separa según tamaño molecular.
   • Fase estacionaria: Dextrano o agarosa entrecruzados.
   • Fase móvil: Solución tamponada.