Tipos de Aminoácidos: Clasificación y Diferencias Clave

Clasificación de los Aminoácidos

La diversidad de cadenas laterales de las proteínas les permite exhibir una enorme variedad de estructuras y propiedades. Por lo anterior, algunas de las clasificaciones se sobreponen, ya que hay aminoácidos que caen en una o más de ellas como se describe a continuación:

• Glicina (Gly): Es un aminoácido particular, ya que su grupo R es un -H y es el único de los 20 aminoácidos que no tiene carbono quiral. Con la más pequeña de las cadenas laterales presenta el menor de los impedimentos estéricos y vuelve a la cadena polipeptídica más flexible. Es el más barato de los aminoácidos y puede sintetizarse fácilmente.
• Alanina (Ala): Es el siguiente aminoácido en términos de peso molecular; si se considera que tiene un metilo como sustituyente resulta ligeramente más hidrofóbico que la glicina.
• Aminoácidos ramificados (Valina (Val), Leucina (Leu) e Isoleucina (Ile)): Presentan barreras a la rotación en la cadena polipeptídica porque sus cadenas laterales son más abultadas, dando más rigidez a la cadena.
• Aminoácidos aromáticos (Fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp) y Tirosina (Tyr)): Cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas, aunque la tirosina resulta más polar que los otros por su grupo –OH. Podría pensarse que su comportamiento frente al medio acuoso, en el que normalmente se encuentran las proteínas, los fuerzan a colocarse en el interior de las moléculas para minimizar su exposición al medio, que sería termodinámicamente inconveniente.
• Aminoácidos polares (Cisteína (Cys), Serina (Ser), Treonina (Thr), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y Tirosina (Tyr)): Pueden formar fácilmente puentes de hidrógeno en el medio y, por lo tanto, tienden a situarse en el exterior de las moléculas. Este grupo de aminoácidos es de suma importancia para la estructuración tridimensional de las proteínas.
• Aminoácidos con carga formal (Ácido aspártico (Asp) y Ácido glutámico (Glu), con cargas negativas, y Arginina (Arg), Histidina (His) y Lisina (Lys) con carga positiva): Son cruciales para la formación de interacciones electrostáticas o puentes salinos, una de las interacciones no covalentes importantes para la estructuración de las proteínas.
• Prolina (Pro): Su amino no está libre, sino que se encuentra involucrado en un heterociclo, colocándose en un ángulo diferente al resto de los aminoácidos en la cadena polipeptídica; al presentarse en una secuencia, la cadena se dobla formando una vuelta o un codo, lo que interrumpe cualquiera de las estructuras secundarias que pudieran formarse en la proteína.

La idea de que los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran acomodados preferentemente al interior de la molécula, así como los polares y cargados hacia el exterior no es una regla estricta cuando se encuentran ya en la cadena polipeptídica: la conformación tridimensional impone arreglos y acomodos, puesto que se trata de una estructura cooperativa, resultando algunos aminoácidos hidrofóbicos en la superficie y algunos cargados y polares en el interior, y ambos deben relacionarse con el agua de una u otra manera.

Diferencia entre Aminoácidos Esenciales y No Esenciales

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo, es decir, que no los elabora y se deben obtener a través de la dieta diaria. Estos son: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos No Esenciales

Son los que puede fabricar o sintetizar el propio cuerpo. Estos son: alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.