Estructura, Tipus i Funcions de les Proteïnes: Guia Bioquímica

Aminoàcids Essencials i No Essencials

Els aminoàcids essencials són aquells que el nostre cos no pot sintetitzar per si mateix. Per tant, s'han d'obtenir necessàriament a través de la dieta (per exemple, carn, peix, ous, llet, llegums, etc.). En canvi, els que el nostre cos sí que pot fabricar s'anomenen aminoàcids no essencials.

Pèptids i Proteïnes: Definició i Classificació

No totes les cadenes d'aminoàcids es consideren proteïnes; també existeix una altra variant, els pèptids. La classificació es basa en el nombre d'aminoàcids units:

• Pèptids: Formats per pocs aminoàcids i amb un baix pes molecular.
• Oligopèptids: De 2 a 10 aminoàcids.
  • Dipèptid (2 aminoàcids)
  • Tripèptid (3 aminoàcids)
• Polipèptids: De 10 a 50 aminoàcids.
• Proteïnes: Més de 50 aminoàcids units i un pes molecular més alt.

L'Enllaç Peptídic

L’enllaç peptídic és la unió covalent molt forta que connecta dos aminoàcids per formar pèptids o proteïnes. Aquest enllaç és similar al doble enllaç a causa de la seva rigidesa, la qual cosa impedeix la lliure mobilització i determina com s'adoptarà l'estructura final de la proteïna.

Estructures de les Proteïnes

Estructura Primària

És l’estructura més simple, que consisteix en una cadena lineal d'aminoàcids. Aquesta cadena s'identifica pels seus extrems: l'N-terminal i el C-terminal. L'estructura primària defineix quins aminoàcids la formen i quin és el seu ordre o seqüència.

Estructura Secundària

L'estructura secundària es genera pel plegament local de la cadena polipeptídica, estabilitzat per ponts d'hidrogen.

Hèlix Alfa (α-Hèlix)

L'hèlix α es forma quan l'estructura primària s'enrotlla sobre si mateixa, formant una hèlix dextrogira. Es creen ponts d'hidrogen entre el grup -CO d'un aminoàcid (aa) i el grup -NH del quart aa següent. Els grups R hidròfobs queden orientats cap a fora. És una estructura molt estable, present en proteïnes com les α-queratines (pell, ungles, llana, etc.).

Hèlix de Col·lagen

És una hèlix especial, més allargada que l'α-hèlix. Conté molta prolina i hidroxiprolina, aminoàcids que dificulten la formació de ponts d'hidrogen i per això queda més estirada. Tres hèlixs individuals es poden unir formant una superhèlix gràcies a enllaços covalents i febles. Aquesta estructura forma el col·lagen, la proteïna més abundant dels vertebrats, present al teixit connectiu, ossos, tendons i pell.

Conformació Beta (Làmina Plegada β)

La conformació β es dona quan segments de la cadena polipeptídica adopten una forma de full plegat en zig-zag i s'uneixen per ponts d'hidrogen transversals. Aquests segments poden ser pròxims, allunyats o pertanyents a diferents cadenes. Els grups R queden per sobre i per sota dels plans en zig-zag. Exemple: β-queratina de la seda o fibroïna.

Estructura Terciària

L'estructura terciària es forma quan l'estructura secundària es plega i origina una estructura esfèrica o globular molt compacta i estable. Hi ha interaccions entre les cadenes laterals R dels aminoàcids, tant pròximes com llunyanes. Aquestes interaccions poden ser enllaços covalents forts (com els ponts disulfur) o enllaços febles no covalents (com els ponts d'hidrogen, forces de Van der Waals o interaccions iòniques).

• Les cadenes hidrofòbiques queden a l'interior per evitar el contacte amb l'aigua, formant un nucli compacte.
• Les cadenes polars queden a l'exterior per mantenir la solubilitat en aigua i sals.

Sovint conté diversos trams d'hèlix α alternats amb segments de làmina β.

Estructura Quaternària

L'estructura quaternària és el quart nivell de plegament. Es forma per la unió de diverses cadenes polipeptídiques (cadascuna amb la seva pròpia estructura terciària). Cada cadena s'anomena subunitat o monòmer. Les subunitats s’uneixen mitjançant enllaços febles. Aquesta estructura és típica de proteïnes complexes, com:

• Els enzims amb múltiples subunitats.
• Els anticossos.
• L’hemoglobina (que té 4 subunitats).

Tipus de Proteïnes

Classificació segons la Forma: Fibroses vs. Globulars

Classificació segons la Composició

Holoproteïnes

Són proteïnes formades exclusivament per aminoàcids, és a dir, només tenen la part proteica (sense cap altre component addicional).

Poden ser fibroses o globulars:

• Fibroses: Tenen forma allargada i funció estructural.
  • Col·lagen: Teixits conjuntius, ossos, cartílags, pell.
  • Miosina: Contracció muscular.
  • Elastina: Tendons i vasos sanguinis; proporciona elasticitat.
  • Fibrina: Participa en la coagulació de la sang.
  • Queratina: Present en cabell, ungles, banyes, etc.
• Globulars: Tenen forma esfèrica i solen tenir funcions de transport o reguladores.
  • Glutenines: Com les del blat.
  • Albúmines: Com la seroalbúmina (a la sang), ovoalbúmina (a l’ou) o lactoalbúmina (a la llet).
  • Globulines: Com la seroglobulina o les immunoglobulines (anticossos).

Heteroproteïnes

Són proteïnes formades per una part proteica (aminoàcids) unida a una molècula o biomolècula no proteica, anomenada grup prostètic. Segons el grup al qual s’uneixen, es classifiquen en:

• Glicoproteïnes: Unides a glúcids. Ex: hormones, proteïnes de membrana, mucines salivals.
• Lipoproteïnes: Unides a lípids, permetent-los circular per la sang. Ex: LDL (“colesterol dolent”), HDL (“colesterol bo”).
• Nucleoproteïnes: Unides a àcids nucleics (ADN o ARN). Ex: histones, protamines.
• Cromoproteïnes: Unides a compostos pigments. Ex: hemoglobina, pigments fotosintètics.
• Fosfoproteïnes: Unides a grups fosfat. Ex: caseïna (llet), vitel·lina (rovell d’ou).

Propietats de les Proteïnes

Les principals propietats de les proteïnes són:

• Desnaturalització: Pèrdua de l'estructura tridimensional i, per tant, de la funció biològica.
• Solubilitat: Capacitat de dissoldre's en aigua (típica de les globulars).
• Capacitat amortidora: Actuen com a tampó regulant el pH.
• Especificitat: Capacitat de realitzar una funció concreta amb una molècula específica.

Funcions de les Proteïnes

1. Funció Estructural

   Proporcionen suport, resistència i forma a cèl·lules, teixits, òrgans i estructures corporals.

   • Col·lagen: Forma part dels ossos, cartílag i teixit conjuntiu.
   • Queratina: Al pèl, ungles, pell i banyes.
   • Fibroïna: A la seda i teranyines.
   • Elastina: Dóna elasticitat als tendons i vasos sanguinis.
   • Histones: S’uneixen al DNA per formar la cromatina.

2. Funció Enzimàtica (Biocatalitzadors)

   Actuen com a enzims, accelerant les reaccions químiques sense consumir-se.

   • Ex: Amilasa (descompon el midó en glucosa, es troba a la saliva), DNA-polimerasa, etc.

3. Funció Hormonal (Reguladora)

   Actuen com a hormones i regulen funcions vitals del cos.

   • Insulina: Controla el nivell de glucosa en sang.
   • Calcitonina: Regula el nivell de calci.
   • Altres: Hormona del creixement, tiroxina, etc.

4. Funció Transportadora

   Són responsables del moviment de substàncies dins i fora de les cèl·lules o a través de l'organisme.

   • Hemoglobina: Transporta oxigen per la sang.
   • Transferrina: Transporta ferro.
   • Lipoproteïnes (HDL, LDL): Transporten lípids.
   • Permeases: Transporten substàncies a través de la membrana cel·lular.