Pèptids i Proteïnes: Estructura, Funció i Classificació

Clasificado en Biología

Escrito el 26 de Mayo de 2025 en catalán con un tamaño de 5,26 KB

Tipus i Funcions dels Pèptids i Proteïnes

Dipèptids: Formats per 2 aminoàcids.
Oligopèptids: Contenen entre 2 i 10 aminoàcids.
Polipèptids: Contenen entre 11 i 100 aminoàcids.
Proteïnes: Formades per més de 100 aminoàcids i amb masses moleculars entre 6.000 i més d'1.000.000.

Hormones: Pèptids amb funció reguladora.
- Oxitocina: Nonapèptid sintetitzat a l'hipotàlem i secretat per la neurohipòfisi.
- Vasopresina: Nonapèptid que controla la reabsorció d'aigua al ronyó i s'emmagatzema a la neurohipòfisi.
- Glucagó: Compost per 29 aminoàcids; efectes contraris a la insulina.
- Somatostatina: Tetradecapèptid que regula l'alliberament de l'hormona del creixement.
- Insulina: Sintetitzada al pàncrees endocrí; estimula l'absorció de glucosa.
Antioxidants:
- Glutatió: Tripèptid; principal antioxidant intracel·lular; participa en el procés de desintoxicació.
Neurotransmissors: Pèptids de fins a 31 aminoàcids; produïts per neurones; eliminen les sensacions doloroses.
Agents Vasoactius: Pèptids amb acció vasodilatadora; redueixen la tensió arterial.
Antibiòtics: Contenen aminoàcids de la sèrie D i altres aminoàcids no proteics.

Les proteïnes adopten formes diferents depenent de la seva funció. La seva estructura es classifica en quatre nivells:

Totes les proteïnes tenen estructura primària.
Determina el nombre, tipus i ordre dels aminoàcids.
És una cadena de plans articulats; els àtoms de cada enllaç peptídic es troben en un mateix pla.
Moltes malalties genètiques provenen d'una seqüència anormal d'aminoàcids.

L'estructura secundària és la disposició que adopta la seqüència d'aminoàcids en regions locals. Tipus principals:

Hèlix Alfa (α)
- Enrotllament de la cadena polipeptídica en forma d'hèlix que gira en sentit dextrogir (D).
- Conté 3,6 aminoàcids per volta.
- Estabilitzada per ponts d'hidrogen entre grups -C=O i -NH de l'esquelet.
- Exemple: Alfa-queratina (present en pell, ungles, cabells).
Hèlix del Col·lagen
- És part dels teixits connectius i constitueix 1/3 de la proteïna total del cos.
- Exemple: tendons.
- Cada cadena té una volta d'hèlix per cada 3 aminoàcids, formant una triple hèlix.
Conformació Beta (β) o Làmina Plegada
- Les cadenes polipeptídiques adopten la forma d'un full plegat en zig-zag.
- Les cadenes laterals (grups R) es col·loquen alternativament per sobre i per sota del pla.
- Pot ser:
  - Disposició paral·lela: Les cadenes van en la mateixa direcció.
  - Disposició antiparal·lela: Les cadenes van en direcció oposada.
Estructura Supersecundària
- Una cadena polipeptídica que té un sol tipus d'estructura secundària.
Girs Beta (β)
- Element estructural comú pel qual es duen a terme les inversions de la cadena polipeptídica.

Consisteix en la disposició tridimensional que adopta la proteïna nativa a l'espai, formada per un conjunt de plegaments.

Enllaços Covalents:
- Enllaç disulfur: Entre els grups -SH de cisteïnes.
Enllaços No Covalents:
- Ponts salins: Entre grups ionitzats (-NH3+ i -COO-).
- Ponts d'hidrogen: Entre grups de cadenes laterals polars.
- Interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals: Entre cadenes laterals pròximes d'aminoàcids apolars.

Proteïnes Globulars: S'origina una proteïna esferoïdal soluble en aigua, amb funcions reguladores o transportadores.
Proteïnes Fibroses: Molt resistents i insolubles en aigua, amb funcions estructurals.

Fonamental per a les funcions biològiques.
Exemple: Malalties degeneratives com l'Alzheimer, on la proteïna precursora d'amiloides (APP) és indispensable per al creixement, supervivència i reparació de les neurones, però un plegament incorrecte pot ser patogènic.
Xaperones: Proteïnes que s'uneixen als polipèptids per ajudar en el seu plegament correcte.

Etiquetas: