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1/Km:muestra el inverso del KM, y mide la afinidad de la enzima por el sustrato
2) señale cuatro características generales de una enzima y explique una de ellas.
Permite aumentar la velocidad de reacciones
Actuar bajo rango restringido de condiciones ambientales
Muestra gran especificad
La velocidad catalítica de las enzimas es susceptible de ser regulada
3) Explique cómo se verifica la interacción de enzima-sustrato y qué tipo de fuerzas intervienen en ella
Se verifica las interacciones atreves de
Fuerzas de van der waals; Fuerzas electrostáticas; Puentes de hidrogeno; Interacciones hidrofóbicas
4) señale que características de especificidad muestra la interacción en enzima-sustrato en cuanto a la estructura de este
La especificidad enzimática para reconocer solo un isómero determinado del sustrato se entiende si pensamos en la dificultada de usar un guante de mano izquierda a la mano derecha = geométrica
5) explique cuál es la diferencia entre enzimas, inducibles y enzimas constitutivas
*Enzimas inducibles, son aquellas enzimas que se sintetizan cuando su sustrato está presente en la célula
*Enzimas constitutivas; son aquellas en que las células las fabrica todo el tiempo, siempre están allí en niveles basales, este o no el sustrato en ese momento
6) Explique porque si aumenta la concentración del sustrato y cuantifica la actividad enzimática, esta no alcanza un máximo en forma indefinida si no que en un punto determinado se mantiene constante.
La velocidad no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque el centro activo de la enzima está saturado de sustrato
7) Explique cómo se define Km, que representara en un grafico de cinética enzimática y cuál es la importancia para las enzimas
Km se define como constante de michaelis en moles/litro, en el grafico representa la variación de la velocidad de reacción frente a la concentración del sustrato; la razón por la curva alcanza una meseta
9) señale que es un cofactor enzimático, cual es su importancia y de dos ejemplos.
Los confactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, su importancia es que participa en la catálisis ej; vitaminas hidrosolubles y liposolubles






10) describa cual es el efecto de PH y T° sobre la actividad de un enzima y como correlaciona sus observaciones
PH: alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación, el PH no afecta la act enzimática, si no la concentración de protones.
T°: aumento de t° provoca aumento de la velocidad de reacción hasta llegar a t° optima, después de 45°c se produce la desnaturalización térmica; en mamíferos tienen t° optima de 37°c sobre ella se comienza a inactivar y se destruyen.
11) Explique qué tipos de inhibidores enzimáticos podemos encontrar y cuáles son sus principales características y las diferencias entre el
Hay cuatro tipos de:
a) inhibidores irreversible: este forma un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo.
b) Inhibidores competitiva: este compite con el substrato por la unión con el centro de activo de la enzima
c) Inhibidores no competitivo: este se caracteriza porque no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando la concentración de substrato
d) Inhibición por metales: ciertos metales como el plomo, mercurio, arsénico inhiben enzimas que tienen en su centro activo grupos -SH libres.

13) Explique que es un efector alosterico y como actúa modulando la actividad enzimática y que es un sitio alosterico y qué relación tiene con el sitio catalítico y la actividad enzimática.
El efector alosterico es aquel ke puede alterar al afinidad de la enzima por el sustrato o modificar la activdad enzimaticas o ambas cosas a la vez teniendo un efecto positivo o negativo.
El efector alosterico se une al sitio alosterico en un lugar distinto del sitio del sitio catalitico.
15) Con respecto a la elaboración industrial de alimentos, que importancia cree ud. Que juegan las enzimas en la conservación o descomposición de estos antes de llegar hasta el consumidorLas enzimas forman parte de la composicin de los aliementos crudos , la mayor parte de las enzimas se destruyen por accion del calor.El déficit de enzimas se asocia a procesos de fermentación y putrefacción de los alimentos digeridos

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