Enzimas y Catalizadores: Fundamentos Bioquímicos y Clasificación Esencial
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Introducción a los Catalizadores y Enzimas
Conocemos como catalizador a cualquier sustancia que acelera la velocidad de una reacción, pero sin participar químicamente en ella.
Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en tiempos apreciables debido a que están catalizadas por agentes, en su gran mayoría de naturaleza proteica, llamados enzimas.
Tipos de Catalizadores Biológicos
Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es decir, está formada por una o varias cadenas de ARN.
Cofactores Enzimáticos
Un cofactor es una molécula químicamente diferente a la enzima, que está unida a esta y es necesaria para que pueda tener una actividad catalítica. Existen tres tipos:
- Coenzimas
- Grupos prostéticos
- Iones metálicos
La ADN polimerasa, enzima encargada de la replicación del ADN, necesita de Mg²⁺ para su actividad.
No todas las enzimas necesitan coenzimas, pero aquellas que lo hacen no pueden trabajar sin su coenzima.
Estructura de la Enzima Activa
A la parte proteica de la enzima se le llama apoenzima, y a la unión de apoenzima y coenzima se le conoce como holoenzima, que ya es activa.
Características Fundamentales de las Enzimas
- Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción química porque se comportan como catalizadores orgánicos: biocatalizadores.
Clasificación de las Enzimas por su Función
Las enzimas se clasifican en diferentes grupos según el tipo de reacción química que catalizan:
Transferasas
Catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo de una molécula a otra. Ejemplo: transaminasas y transmetilasas.
Hidrolasas
Catalizan las reacciones donde se produce la rotura de enlaces por la adición de agua. Ejemplos: estereasas, fosfatasas y peptidasas.
Liasas
Catalizan las reacciones en las que se eliminan grupos (H₂O, NH₃, CO₂).
Isomerasas
Catalizan reordenamientos intramoleculares. Ejemplo: epimerasas y mutasas.
Ligasas
Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. Se requiere hidrólisis de ATP.
El Sitio Activo Enzimático
El sitio activo está constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman una superficie tridimensional (“hendidura”) donde se unen los sustratos.
La complementariedad entre la enzima y el sustrato depende de fuerzas no covalentes: grupos hidrófobos, puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, etc.
Es el lugar en donde se lleva a cabo la catálisis.