¿Qué es un catalizador?

Es cualquier sustancia que acelera la velocidad de una reacción sin participar químicamente en ella.

¿Qué es una holoenzima?

Es la unión de la apoenzima (parte proteica) con su coenzima, y es la forma activa de la enzima.

¿Qué tipos de cofactores enzimáticos existen?

Existen tres tipos: coenzimas, grupos prostéticos e iones metálicos.

Enzimas y catalizadores: cofactores y clasificación de las enzimas

Resumen

El documento introduce los catalizadores y las enzimas como biocatalizadores que aceleran las reacciones biológicas. Explica los tipos de catalizadores biológicos, los cofactores necesarios para la actividad enzimática y la estructura de la holoenzima. También describe la clasificación de las enzimas según el tipo de reacción que catalizan y el funcionamiento del sitio activo.

Puntos clave

Un catalizador acelera una reacción sin participar químicamente en ella.
Las enzimas son, en su mayoría, de naturaleza proteica; las ribozimas son enzimas formadas por ARN.
Los cofactores pueden ser coenzimas, grupos prostéticos o iones metálicos.
La apoenzima es la parte proteica; al unirse a la coenzima forma la holoenzima, que es activa.
Las enzimas se clasifican en transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas según la reacción que catalizan.
El sitio activo es una hendidura formada por cadenas laterales de aminoácidos donde se unen los sustratos mediante fuerzas no covalentes.

Ponte a prueba

Introducción a los Catalizadores y Enzimas

Conocemos como catalizador a cualquier sustancia que acelera la velocidad de una reacción, pero sin participar químicamente en ella.

Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en tiempos apreciables debido a que están catalizadas por agentes, en su gran mayoría de naturaleza proteica, llamados enzimas.

Tipos de Catalizadores Biológicos

Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es decir, está formada por una o varias cadenas de ARN.

Cofactores Enzimáticos

Un cofactor es una molécula químicamente diferente a la enzima, que está unida a esta y es necesaria para que pueda tener una actividad catalítica. Existen tres tipos:

Coenzimas
Grupos prostéticos
Iones metálicos

La ADN polimerasa, enzima encargada de la replicación del ADN, necesita de Mg²⁺ para su actividad.

No todas las enzimas necesitan coenzimas, pero aquellas que lo hacen no pueden trabajar sin su coenzima.

Estructura de la Enzima Activa

A la parte proteica de la enzima se le llama apoenzima, y a la unión de apoenzima y coenzima se le conoce como holoenzima, que ya es activa.

Características Fundamentales de las Enzimas

Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción química porque se comportan como catalizadores orgánicos: biocatalizadores.

Clasificación de las Enzimas por su Función

Las enzimas se clasifican en diferentes grupos según el tipo de reacción química que catalizan:

Transferasas

Catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo de una molécula a otra. Ejemplo: transaminasas y transmetilasas.

Hidrolasas

Catalizan las reacciones donde se produce la rotura de enlaces por la adición de agua. Ejemplos: estereasas, fosfatasas y peptidasas.

Liasas

Catalizan las reacciones en las que se eliminan grupos (H₂O, NH₃, CO₂).

Isomerasas

Catalizan reordenamientos intramoleculares. Ejemplo: epimerasas y mutasas.

Ligasas

Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. Se requiere hidrólisis de ATP.

El Sitio Activo Enzimático

El sitio activo está constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman una superficie tridimensional (“hendidura”) donde se unen los sustratos.

La complementariedad entre la enzima y el sustrato depende de fuerzas no covalentes: grupos hidrófobos, puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, etc.

Es el lugar en donde se lleva a cabo la catálisis.