Enzimas: Estructura, Clasificación, Mecanismos y Regulación Clave en Bioquímica
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Introducción a las Enzimas
La actividad de las enzimas depende de la integridad de su estructura. Es decir, el mantenimiento de las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria hace posible que la enzima conserve su funcionalidad.
Componentes Esenciales: Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas requieren la participación de otros componentes químicos. Cuando se trata de uno o más iones metálicos, tales como hierro, magnesio o zinc, se designan como cofactores.
Si los componentes químicos son moléculas orgánicas más complejas, se denominan coenzimas.
Cuando la coenzima o el cofactor se une a la enzima a través de un enlace covalente, se designan como grupo prostético. La combinación de la enzima activa, el cofactor y la coenzima se conoce como holoenzima. La porción proteica de la holoenzima se denomina apoenzima o apoproteína.
Clasificación de las Enzimas
Las enzimas se clasifican en seis categorías principales según el tipo de reacción que catalizan:
- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de electrones.
- Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales.
- Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
- Liasas: Catalizan la adición a dobles enlaces o la eliminación para formar dobles enlaces.
- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
- Ligasas: Catalizan la formación de enlaces con escisión de ATP (adenosín trifosfato).
Mecanismos de Acción Enzimática
La capacidad catalítica de las enzimas se relaciona con una estructura específica llamada sitio activo, que es el lugar donde se une el sustrato, formando el complejo enzima-sustrato.
Modelos de Unión Sustrato-Enzima
Modelo Llave-Cerradura
El sustrato se une en el sitio activo de la enzima de manera análoga a como se inserta una llave en una cerradura, implicando una complementariedad rígida.
Encaje Inducido
El sustrato es capaz de inducir cambios en la estructura o conformación del sitio activo, permitiendo una orientación apropiada de los grupos químicos que intervendrán en la reacción catalítica.
Cinética Enzimática
La cinética enzimática es el estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas y cómo cambian en respuesta a ciertas modificaciones de condiciones experimentales.
Estos estudios se inician cuando se reúnen el sustrato y la enzima para formar uno o más productos. Este proceso puede representarse en un gráfico llamado curva de progreso, la cual muestra la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato.
A concentraciones muy elevadas de sustrato, la velocidad de la reacción llega a un máximo (Vmax) y se mantiene constante, indicando la saturación de todos los sitios activos de la enzima.
Regulación Enzimática
Las enzimas reguladoras aumentan o disminuyen su actividad frente a ciertas sustancias químicas, actuando como verdaderos puntos de control de una vía metabólica. Se ubican al inicio de las vías para asegurar que se satisfagan los requerimientos celulares.
Cuando la célula requiere un producto de la vía, las enzimas reguladoras aumentan su actividad; y cuando las necesidades están cubiertas, la actividad enzimática disminuye y con ella la de toda la vía. Las enzimas alostéricas son muy importantes en las reacciones metabólicas.
Los moduladores afectan su funcionamiento (estimulan (+) o inhiben (-) la actividad enzimática). La unión del modulador determina un cambio en la conformación de la enzima y del sitio activo, lo que modifica la afinidad por el sustrato y afecta la actividad enzimática.
Inhibición Enzimática
La inhibición enzimática se refiere a la acción de sustancias químicas que afectan el funcionamiento de una enzima, disminuyendo parcial o totalmente su actividad.
Tipos de Inhibición Enzimática
Inhibición Competitiva
La disminución de la actividad enzimática resulta de la unión de un compuesto químico similar al sustrato. El inhibidor compite con el sustrato por unirse al sitio activo; si lo consigue, la enzima se inhibe.
Inhibición No Competitiva
El inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato o a la enzima libre, pero en un lugar diferente del sitio activo, afectando la eficiencia catalítica de la enzima.
Inhibición Acompetitiva
El inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato, pero no a la enzima libre. Esta unión afecta la estructura del sitio activo, impidiendo la liberación del producto.