Especificidad y actividad enzimática: modelos, grados y cinética

Resumen

El texto explica la especificidad de las enzimas y los modelos que la describen (complementariedad, ajuste inducido y apretón de manos), así como sus grados. Después aborda la actividad enzimática, las formas en que actúan las enzimas, la cinética de Michaelis-Menten, los factores que afectan a la velocidad y los tipos de inhibición enzimática.

Puntos clave

La especificidad enzima-sustrato puede explicarse con los modelos de complementariedad, ajuste inducido y apretón de manos.
Los grados de especificidad son absoluta (un sustrato), de grupo y de clase.
La actividad enzimática sigue el esquema E+S → ES → EP → E+P.
La velocidad de reacción aumenta con el sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima por saturación de la enzima.
La temperatura y el pH óptimos son aquellos en los que la enzima presenta mayor eficacia.
La inhibición puede ser reversible competitiva, no competitiva o por bloqueo del complejo ES, y también por retroalimentación.

Ponte a prueba

La especificidad de las enzimas

Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Para explicar la especificidad entre enzima y sustrato existen varios modelos:

Modelo de complementariedad: el sustrato se complementa con la enzima como una llave con su cerradura.
Modelo de ajuste inducido: la enzima modifica su forma para poder adaptarse al sustrato.
Modelo de 'apretón de manos': ambas modifican su forma.

La especificidad presenta los siguientes grados:

Especificidad absoluta (1 sustrato)
Especificidad de grupo (grupo de moléculas)
Especificidad de clase (actúa sobre un tipo de clase).

La actividad enzimática

La enzima y el sustrato forman (ES), después se forma el complejo activado donde se produce una transformación que lleva a EP y finalmente el producto se desprende. Las enzimas actúan de 3 formas:

Reacciones con un solo sustrato: donde se produce S+E → ES → EP → E+P.
Reacciones con 2 sustratos a la vez donde se produce: A+B+E → ABE → CDE → C+D+E.
Reacciones con dos sustratos sucesivos: A+E → AE-C+E' // B+E' → BE' → D+E.

Cinética de la actividad enzimática

V = (P) / t. En la mayoría de enzimas, la representación gráfica de la velocidad es una hipérbole. Si se incrementa el sustrato, aumenta la velocidad de reacción. Hay un punto donde la velocidad no puede aumentar; velocidad máxima, esto se debe a una saturación de la enzima. A partir de esto, Michaelis-Menten inventaron v = vmax * (s / km + s).

Factores que afectan a la velocidad de las reacciones

Temperatura: Existe una temperatura para cada enzima, la cual es máxima en cada caso. El pH: el pH óptimo es cuando la enzima presenta la mayor eficacia.

La inhibición enzimática

Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente su actuación. Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción; esto se denomina inhibición por retroalimentación. La inhibición puede ser irreversible, en el caso de que no encontramos inhibición irreversible, y puede ser:

Reversible competitiva: el inhibidor se une temporalmente al centro activo de la enzima y el sustrato no puede unirse.
No competitiva: el inhibidor se coloca en lugar diferente y modifica e impide la unión del sustrato.
Reversible por bloqueo del complejo ES.

Preguntas frecuentes

¿Qué modelos explican la especificidad entre enzima y sustrato?

Se describen tres modelos: el de complementariedad (llave y cerradura), el de ajuste inducido, en el que la enzima modifica su forma para adaptarse al sustrato, y el de apretón de manos, en el que ambas modifican su forma.

¿Qué es la inhibición por retroalimentación?

Es la situación en la que el inhibidor de una enzima es el propio producto de la reacción que esa enzima cataliza.

¿Qué diferencia hay entre la inhibición competitiva y la no competitiva?

En la competitiva el inhibidor se une temporalmente al centro activo e impide la unión del sustrato. En la no competitiva el inhibidor se coloca en un lugar diferente y modifica la enzima, impidiendo la unión del sustrato.