Estructura y función de las proteínas: niveles, propiedades y tipos

Estructura de las proteínas

Estructura primaria

Secuencia de aminoácidos de la proteína. De ella depende la función de la proteína y su forma. Presenta un extremo N-terminal (grupo NH₂ libre) y un extremo C-terminal (grupo COOH libre).

Estructura secundaria

Disposición en el espacio de los aminoácidos de la cadena, estable y con rigidez en el enlace peptídico. Depende del número de enlaces de hidrógeno que puedan formarse y de las condiciones de tensión y temperatura. Existen dos tipos:

α-hélice

La cadena primaria se enrolla sobre sí misma con giro dextrógiro, debido a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el O del CO de un aminoácido y el H del NH del 4.º aminoácido siguiente. La hélice tiene entre 3,6 restos de aminoácidos por vuelta. Ejemplo: α-queratina.

Hélice de colágeno

Estructura en hélice más larga y levógira, formada por tres aminoácidos (glicina, prolina e hidroxiprolina). La prolina y la hidroxiprolina tienen grupos R que dificultan la formación de enlaces de hidrógeno; presenta 3 restos de aminoácidos por vuelta. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices unidas por enlaces covalentes o de hidrógeno.

Conformación β

Los aminoácidos forman cadenas distendidas en zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre aminoácidos. Si la cadena se repliega, los aminoácidos pueden formar enlaces de hidrógeno con aminoácidos antes distantes ahora cercanos (β-lámina plegada). Ejemplo: β-queratina.

Estructura terciaria

Estructura secundaria plegada sobre sí misma (conformación globular), con grupos R apolares en el interior y grupos R polares en el exterior; por ello es soluble en agua y en disoluciones salinas. Es estable gracias a las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos (puentes disulfuro, enlaces de hidrógeno e interacciones iónicas).

Estructura cuaternaria

Proteína formada por dos o más cadenas polipeptídicas (protómeros) con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles o puentes disulfuro. Ejemplos: dímero (insulina), trímero (colágeno), etc.

Propiedades de las proteínas

Solubilidad: debido al alto porcentaje de aminoácidos con grupos R polares, que establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua. El agua recubre cada grupo R e impide su unión con otras moléculas proteicas.

Desnaturalización: pérdida de las estructuras terciaria y cuaternaria por la ruptura de los enlaces que las mantienen, debido a cambios de pH, temperatura o concentración salina del medio. Una proteína desnaturalizada puede dejar de funcionar como enzima, transportador u hormona. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, por lo que puede renaturalizarse.

Especificidad: tiene una estructura tridimensional específica que permite diferenciarla de otras proteínas similares. Es útil para proteínas que interaccionan con otras moléculas, como las enzimas. Las proteínas homólogas realizan la misma función en distintas especies.

Amortiguadora: por su tipo de aminoácidos, presenta carácter anfótero.

Funciones de las proteínas

• Estructural: forman el flagelo y son soporte del ADN.
• Reserva: como la ovoalbúmina de la clara del huevo.
• Transporte: muchas proteínas transportan sustancias a nivel pluricelular, como los pigmentos respiratorios.
• Enzimática: las enzimas son proteínas con función biocatalizadora, como la maltasa.
• Contráctil: permiten la movilidad, como la flagelina del flagelo bacteriano.
• Hormonal: estimulan células para provocar el inicio de reacciones específicas, como la insulina del páncreas.
• Defensiva: las γ-globulinas forman anticuerpos que neutralizan antígenos.
• Homeostática: mantienen constantes los valores del medio interno, como las proteínas sanguíneas que regulan el pH.

Holoproteínas

Proteína filamentosa: insoluble en agua; en animales está formada por muchos polipéptidos que se enrollan formando fibras.

• Colágeno: presente en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo; gran resistencia al estiramiento.
• Queratina: rica en aminoácidos cisteína; α-queratina presente en la uña.
• Elastina: proteína fibrosa y flexible, de gran elasticidad; presente en los tendones.
• Miosina: participa activamente en la contracción del músculo.

Proteína globular: estructura globular y compleja, en su mayoría solubles en agua o disoluciones polares.

• Protamina: proteína muy básica y de bajo peso molecular, solo presente en el núcleo de los espermatozoides, donde compacta el ADN.
• Histona: básica, de bajo peso molecular, presente en el núcleo de las células eucariotas como soporte para empaquetar el ADN.