Estructura Tridimensional de las Proteínas: Niveles y Determinación

Hoy en día, se conoce la secuencia completa de aminoácidos (aa) de más de 100,000 proteínas. Cada una consiste en una secuencia única de aminoácidos, determinada por el orden de los nucleótidos en un gen. La secuencia de aa es solo el primer elemento de su estructura. Las proteínas adoptan configuraciones tridimensionales características que son cruciales para su función.

Experimentos de Christian Anfinsen

Christian Anfinsen realizó experimentos en los que alteró la estructura tridimensional de las proteínas mediante un tratamiento de calentamiento, que rompe los enlaces no covalentes (desnaturalización). Después de la incubación en condiciones más favorables, las proteínas regresan espontáneamente a sus condiciones nativas.

Cristalografía de Rayos X

La estructura tridimensional de las proteínas se analiza con mayor frecuencia por cristalografía de rayos X, una técnica de alta resolución que puede determinar el ordenamiento de átomos individuales dentro de una molécula. Se dirige un haz de rayos X a los cristales de la proteína que se desea analizar, y el patrón de rayos X que pasan a través del cristal proteico se detecta en una película de rayos X. La estructura de la molécula puede ser deducida a partir del patrón de rayos X dispersados (el patrón de difracción).

El Descubrimiento de John Kendrew

En 1958, John Kendrew fue el primero en determinar la estructura tridimensional de una proteína, la mioglobina, una proteína simple de 158 aa. Las proteínas globulares, como la mioglobina, tienen cadenas polipeptídicas plegadas en estructuras compactas.

Niveles de la Estructura Proteica

La estructura proteica se describe en cuatro niveles:

• Estructura Primaria

  Es la secuencia de aa de su cadena polipeptídica.

• Estructura Secundaria

  Ordenamiento regular de aa dentro de regiones localizadas del polipéptido. Hay dos tipos principales de estructuras secundarias:

  • Hélice Alfa

    Se forma cuando una región de una cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma, con el grupo CO de un enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno con el grupo NH de otro enlace peptídico.

  • Hoja Beta

    Se forma cuando dos partes de una cadena polipeptídica se encuentran una junto a la otra con enlaces de hidrógeno entre ellas.

  Ambas estructuras secundarias se mantienen por enlaces de hidrógeno entre los grupos CO y NH.