Fundamentos de los Aminoácidos y la Estructura de las Proteínas

Los Aminoácidos: Monómeros de las Proteínas

Los aminoácidos son los monómeros fundamentales de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan mediante una reacción de condensación que libera agua, formando un enlace peptídico. Estos dos restos aminoacídicos forman un dipéptido; si se une un tercer aminoácido, se forma un tripéptido y, sucesivamente, se constituye un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, la cual determina las propiedades específicas de cada aminoácido.

Características Principales

• Presentan un grupo NH₂ en posición alfa.
• Poseen un carácter anfótero (ácido y básico).
• Todos los aminoácidos son ópticamente activos, excepto el 2-aminoetanoico (glicina).
• Los aminoácidos tienen nombres propios y se representan mediante abreviaturas.
• Existen 4 aminoácidos sintetizados in vitro: hidroxiprolina, cistina, tiroxina y 5-hidroxiprolina.
• Se contabilizan 20 aminoácidos naturales y 24 totales.
• De los 10 aminoácidos esenciales, 8 son indispensables para el ser humano y 2 para otras especies animales.
• Cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico propio (estado de zwitterion).

Clasificación Funcional

Neurotransmisores (Carácter ácido)

• Ácido aspártico
• Ácido glutámico

Inmunológica (Carácter básico)

• Arginina
• Histidina
• Lisina

Formación de colágeno y tejido óseo (NH₂ en forma secundaria)

• Prolina
• Hidroxiprolina

Antioxidantes (Aminoácidos sulfurados)

• Cisteína
• Metionina
• Cistina

Las Proteínas: Estructura y Propiedades

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de más de 200 unidades de aminoácidos.

Niveles de Estructura

• Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: Distribución tridimensional en alfa-hélice, mediante la interacción de los aminoácidos por puentes de hidrógeno.
• Estructura terciaria: Distribución tridimensional compleja entre hélices y hojas plegadas, estabilizada por enlaces covalentes, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e interacciones de van der Waals.
• Estructura cuaternaria: Unión de dos o más cadenas polipeptídicas mediante puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, uniones electrostáticas y enlaces covalentes.

Propiedades Fisicoquímicas

• Solubilidad
• Capacidad electrolítica
• Especificidad
• Amortiguador de pH