Aminoácidos, proteínas y desnaturalización: resumen de bioquímica

Resumen

El documento describe la clasificación de los aminoácidos (esenciales y no esenciales, alfa, beta y gamma) y la formación del enlace peptídico. Después analiza la clasificación de las proteínas por valor nutricional, función biológica, forma y composición. Finaliza con los factores que provocan la desnaturalización de las proteínas.

Puntos clave

Los aminoácidos no esenciales son los que el organismo puede sintetizar, como alanina, glicina o serina.
Los alfa-aminoácidos tienen el grupo amino en el carbono n.º 2 de la cadena.
El enlace peptídico se forma uniendo el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con liberación de una molécula de agua.
Las proteínas completas poseen todos los aminoácidos esenciales; las incompletas carecen de uno o más.
Las proteínas cumplen funciones de catálisis, estructura, movimiento, defensa, regulación, transporte, almacenamiento y respuesta al estrés.
La desnaturalización es el cambio de la conformación nativa de la proteína o la desorganización de su estructura tridimensional, provocada por pH extremos, solventes, detergentes, temperatura, metales pesados o agitación mecánica.

Ponte a prueba

Aminoácidos: Clasificación y Propiedades

Aminoácidos no esenciales

Son aquellos que pueden ser sintetizados por el organismo: alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Clasificación según la ubicación del grupo amino

Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena.
Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3.
Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4.

El Enlace Peptídico

Se forma entre dos aminoácidos mediante la unión del grupo carboxilo y el grupo amino. Es un enlace covalente fuerte en el cual se libera una molécula de agua.

Proteínas: Clasificación y Valor Nutricional

Proteínas completas: Poseen todos los aminoácidos esenciales.
Proteínas incompletas: Carecen de uno o más aminoácidos esenciales.

Funciones Biológicas de las Proteínas

Catálisis: Las enzimas realizan procesos de digestión, captura de energía y biosíntesis.
Estructura: Colágeno, elastina (vasos sanguíneos y piel) y fibroína (seda).
Movimiento: Actina y tubulina (división celular).
Defensa: Queratina, fibrinógeno, trombina e inmunoglobulinas (anticuerpos).
Regulación: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento y factor de crecimiento epidérmico.
Transporte: Bomba de sodio-potasio, ATPasa, transportadores de glucosa, hemoglobina, LDL y HDL.
Almacenamiento: Ovoalbúmina y caseína (abundantes en nitrógeno).
Respuesta al estrés: Citocromos y proteínas de choque térmico.

Clasificación Avanzada

Según su función y secuencia

Proteínas multifuncionales: Ejemplo: deshidrogenasa de gliceraldehído-3-fosfato y las cristalinas.
Familia de proteínas (semejanza en secuencia): Hemoglobina e inmunoglobulinas.
Superfamilias: Globinas (neuroglobulina y citoglobulina).

Según su forma

Proteínas fibrosas: Queratina (piel, pelo y uñas).
Proteínas globulares: Enzimas, inmunoglobulinas, albúmina y proteínas de transporte.

Según su composición

Simples: Contienen solo aminoácidos (ej. albúmina sérica y queratina).
Conjugadas: Proteína simple combinada con un componente no proteico (lipoproteínas, metaloproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y hemoproteínas).

Desnaturalización de Proteínas

Es el cambio de la conformación nativa de la proteína o la desorganización de su estructura tridimensional.

Factores desnaturalizantes

Ácidos y bases fuertes: Provocan cambios de pH.
Solventes orgánicos: Hidrosolubles como el etanol.
Detergentes: Interrumpen las interacciones hidrófobas.
Agentes reductores: Urea y mercaptoetanol.
Concentraciones salinas: Provocan que las moléculas proteicas se agreguen y precipiten.
Iones metálicos pesados: Mercurio y plomo.
Cambios de temperatura: Ruptura de puentes de hidrógeno.
Agresión mecánica: Agitación y trituración.

Preguntas frecuentes

¿Qué diferencia hay entre aminoácidos esenciales y no esenciales?

Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo. El texto menciona como ejemplos alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico.

¿Qué es el enlace peptídico?

Es el enlace que se forma entre dos aminoácidos mediante la unión del grupo carboxilo y el grupo amino, con liberación de una molécula de agua. Es un enlace covalente fuerte.

¿Qué factores desnaturalizan una proteína?

Entre ellos figuran ácidos y bases fuertes, solventes orgánicos como el etanol, detergentes, agentes reductores, concentraciones salinas, iones metálicos pesados como mercurio y plomo, cambios de temperatura y agresión mecánica.