Fundamentos de Bioquímica: Lípidos, Proteínas, Glúcidos y Fuerzas Intermoleculares

LIPIDS, se definen por su solubilidad en disolventes apolares y su insolubilidad en agua. Contienen una o varias cadenas hidrocarbonadas largas y se dividen principalmente en dos grupos: saponificables (contienen grupos éster) e insaponificables (no tiene).

1. Ácidos Grasos (AG)

básicos de muchos lípidos. Son en una cadena hidrocarbonada lineal con un grupo ácido carboxílico en un extremo.

Tipos:

- Saturados: Sin dobles enlaces en la cadena.

- Insaturados: Con uno o más dobles enlaces (C=C).

Nomenclatura: Se pueden numerar desde el carboxilo o usar el sistema Omega, donde se cuenta desde el extremo opuesto (el carbono metilo) para identificar la posición del primer doble enlace 

Propiedades físicas:

-Punto de fusión ($T_f$): Aumenta con la longitud de la cadena de carbonos debido al incremento de las fuerzas de London. Los ácidos grasos insaturados suelen tener una configuración cis, lo que provoca una curvatura en la molécula que dificulta su empaquetamiento, bajando drásticamente su $T_f$.

-Solubilidad: Son insolubles en agua (excepto los de cadena muy corta) y sus aniones forman micelas.

- Acidez: Tienen un pKa entre 4 y 5.

2. Lípidos Saponificables

Son els que tienen el grupo funcional éster y pueden sufrir hidrólisis.

Acilglicéridos: Son ésteres de la glicerina con 1, 2 o 3 ácidos grasos (mono, di o triglicéridos).

-Los triglicéridos son la forma principal de almacenamiento de E.

- Aceites vs. Grasas: Los aceites son líquidos a temperatura ambiente (predominan AG insaturados), mientras que las grasas son sólidas (predominan AG saturados).

Fosfoacilglicéridos (Fosfolípidos): Contienen glicerina, 2 ácidos grasos y un grupo fosfato unido a un sustituyente polar o iónico. Son moléculas anfipáticas fundamentales en la estructura de las membranas biológicas (bicapas lipídicas).

Ceras: Ésteres de ácidos grasos y alcoholes, ambos de cadena larga. Tienen una función protectora e impermeable en animales y plantas

3. Lípidos Insaponificables

No contienen grupos éster y, por tanto, no reaccionan con bases para formar jabones.

• Terpenoides: Formados por unidades de isopreno (5 carbonos). Incluyen aceites esenciales volátiles y hormonas.
• Carotenoides: Son tetraterpenoides (40 carbonos) con muchos dobles enlaces conjugados que les dan color. Actúan como pigmentos y antioxidantes, y son precursores de la Vitamina A.
• Esteroides: Tienen un sistema de 4 anillos fusionados. El más importante es el colesterol, componente de las membranas animales que aporta rigidez. Otros ejemplos incluyen los ácidos biliares y diversas hormonas.

4. Reacciones Químicas de los Lípidos

• Hidrólisis: Ruptura del enlace éster por acción de ácidos o enzimas llamadas lipasas, liberando ácidos grasos y glicerina.
• Saponificación: Hidrólisis en medio básico (con $NaOH$ o $KOH$) para formar jabón (sales de ácidos grasos).
• Hidrogenación: Adición de $H_2$ a los dobles enlaces de los aceites para convertirlos en grasas sólidas (margarinas). Este proceso puede generar isómeros trans, que cambian las propiedades físicas y nutricionales.
• Halogenación: Reacción con yodo ($I_2$) que se utiliza para medir el grado de insaturación de una muestra (Índice de yodo).
• Enranciamiento oxidativo: Degradación de los dobles enlaces por reacción con el oxígeno ($O_2$), formando radicales libres e hidroperóxidos que acaban dando aldehídos y cetonas de olor y sabor desagradable. Se acelera con la luz y la temperatura.

1. Los Aminoácidos (aa)                  Proteínas

unidades fundamentales de las proteínas. Su estructura general consiste en un carbono central (alpha) unido a cuatro grupos: un grupo amina -NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral R.

Diversidad: Existen 20 aminoácidos proteicos que se diferencian únicamente en su grupo R, el cual puede ser apolar, polar sin carga o iónico.

Estereoisomería: El Calpha es asimétrico (excepto en la glicina). En la naturaleza predominan los de configuración L, que en la proyección de Fischer presentan el grupo amina a la izquierda.

2. El Enlace Peptídico

Los aminoácidos se unen mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de uno y la amina del siguiente, formando una amida y liberando una molécula de agua.

Carácterísticas del enlace: Es rígido y plano debido a la resonancia del grupo amida, que le confiere un carácter parcial de doble enlace. Esto impide la libre rotación entre el C y el N del enlace.

Geometría: Habitualmente, los carbonos alfa se sitúan en disposición trans para evitar interferencias espaciales entre las cadenas laterales.

Direccionalidad: Las cadenas tienen un extremo N-terminal (amina libre, a la izquierda) y un extremo C-terminal (carboxilo libre, a la derecha).

3. Propiedades Ácido-Base de los Aminoácidos

Los aminoácidos son sustancias anfóteras, ya que poseen grupos capaces de ganar o perder protones ($H^+$) según el pH del medio.

Zwitterión: A pH neutro (como el de los seres vivos), la mayoría de los aa se encuentran como iones dipolares o zwitteriones: el carboxilo está desprotonado ($-COO^-$) y la amina protonada ($-NH_3^+$), teniendo una carga neta cero.

Comportamiento según el pH:

-A pH muy ácido, el aa está totalmente protonado y tiene carga positiva.

-A medida que el pH sube, pierde protones (primero el del $-COOH$) pasando por la forma neutra hasta llegar a carga negativa en pH muy básico.

Punto Isoeléctrico (pI): Es el valor de pH exacto en el que la carga neta del aminoácido es cero. Se calcula promediando los dos valores de $pKa$ que rodean a la especie neutra.

4. Niveles de Estructura de las Proteínas

Para que una proteína sea funcional, debe plegarse en una forma 3D específica llamada estructura nativa. Se describen cuatro niveles:

1. Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
2. Estructura Secundaria: Plegamiento local estabilizado por puentes de hidrógeno entre los grupos $C=O$ y $N-H$ del esqueleto de la cadena. Las formas más comunes son la hélice $\alpha$ (espiral) y la lámina $\beta$ (full plegat).
3. Estructura Terciaria: Disposición 3D global de toda la cadena polipeptídica. Se mantiene por diversas interacciones entre los grupos R: enlaces disulfuro (covalentes), atracciones iónicas, puentes de hidrógeno y fuerzas de London (interacciones hidrofóbicas).
4. Estructura Cuaternaria: Asociación de varias cadenas (subunidades) para formar una proteína funcional, como la hemoglobina.

5. Desnaturalización y Composición

• Desnaturalización: Es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria sin romper los enlaces peptídicos. Esto inactiva biológicamente a la proteína y puede ser causado por calor, cambios de pH, agitación o agentes químicos.
• Hidrólisis: Es la ruptura de los enlaces peptídicos (mediante ácidos, bases o enzimas) para liberar los aminoácidos individuales.
• Análisis de Nitrógeno: La cantidad de proteína se suele medir analizando el nitrógeno orgánico (método Kjeldahl). Generalmente, se multiplica el contenido de nitrógeno por un factor de 6,25 para obtener la masa de proteína.

1. Monosacáridos y su Estereoisomería   CARBO

Los monosacáridos tienen una fórmula molecular Cn H2n On (con n entre 3 y 7) y contienen un grupo carbonilo (aldehído o cetona) y grupos alcohol en el resto de los carbonos.

Clasificación: Si tienen un aldehído son aldosas; si tienen una cetona son cetosas. Según el número de carbonos, se llaman triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosas.

Isomería D-L: Se usa la proyección de Fischer para representarlos. Un azúcar es isómero D si el grupo -OH del carbono asimétrico más alejado del carbonilo está a la derecha;  L si está a la izquierda.

2. Ciclación de los Monosacáridos

En disolución, los monosacáridos de 5 o más carbonos no suelen estar en forma abierta, sino que reaccionan internamente formando un hemiacetal cíclico.

Mecanismo: El oxígeno de un grupo -OH actúa como nucleófilo y ataca al carbono del carbonilo.

Tipos de anillos: Si el anillo tiene 6 átomos (5C y 1O) se llama piranosa; si tiene 5 átomos (4C y 1O) se llama furanosa.

Carbono Anomérico: Es el carbono del antiguo carbonilo que, al ciclarse, se vuelve asimétrico.

Anómeros (α y β): En los isómeros D, la forma α tiene el -OH anomérico hacia abajo (en Haworth) y la forma β  hacia arriba.

Mutarrotación: fenómeno por el cual una disolución de un anómero puro cambia su rotación específica con el tiempo hasta alcanzar un equilibrio químico entre las formas α, β y la forma abierta.

3. Conformaciones y Estabilidad

Al igual que el ciclohexano, las piranosas adoptan conformaciones de silla o bote. La estabilidad de estas sillas depende de la posición de los grupos voluminosos: son más estables cuando estos grupos están en posición ecuatorial en lugar de axial. Por ejemplo, la β-D-glucopiranosa es muy estable porque todos sus sustituyentes pueden estar en posición ecuatorial.

4. Oligosacáridos y el Enlace O-glucosídico

Los oligosacáridos se forman por la uníón de monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico (tipo acetal). Es una reacción de condensación que libera una molécula de agua.      →

Principales disacáridos:  Sacarosa: Uníón Glucosa α(1-2)β Fructosa. Es el azúcar de mesa y no es reductor porque ambos carbonos anoméricos están bloqueados en el enlace.  Lactosa: Uníón Galactosa β(1-4) Glucosa. Es el azúcar de la leche y es reductora.  Maltosa: Uníón Glucosa α(1-4) Glucosa. Proviene de la hidrólisis del almidón.  Celobiosa: Uníón Glucosa β(1-4) Glucosa. Proviene de la hidrólisis de la celulosa.

5. Reacciones y Derivados

Los grupos funcionales de los azúcares permiten diversas reacciones químicas:

Aminosucres: Sustitución de un -OH por un grupo amina o amida

Reducción: carbonilo se reduce a alcohol, formando alditoles o itoles

Oxidación: Si se oxida el aldehído a ácido carboxílico, se forman ácidos aldónicos. Si se oxida el alcohol terminal (-OH del C6), se forman ácidos urónicos (ej. ácido glucurónico). Si se oxidan ambos, se forman ácidos aldáricos.

6. Azúcares Reductores

Un azúcar es reductor si tiene un grupo carbonilo (en su forma abierta) o un hemiacetal libre que pueda abrirse.

Detección: Se utilizan los reactivos de Fehling (forma un precipitado rojo de Cu2O o de Tollens (forma un espejo de plata).

Importancia: Se usaban para diagnosticar la diabetes y participan en las reacciones de Maillard, responsables del color y olor de los alimentos cocinados.

7. Polisacáridos

Polímeros de gran pes molecular formats por molts monosacárids

Almidón: Reserva E plantas. Mezcla de amilosa (lineal, enlaces α(1-4), estructura helicoidal) y amilopectina (muy ramificada, enlaces α(1-4) y α(1-6) cada 25-30 glucosas).

Glucógeno: Reserva E a animales (hígado y músculo). Estructura similar a la amilopectina pero más ramificada (cada 8-12 glucosas).

Celulosa: Estructural en plantas. Cadenas lineales con enlaces β(1-4) que forman fibras insolubles por enlaces de hidrógeno.

Quitina: Forma el exoesqueleto de artrópodos. Formada por N-acetilglucosamina con enlaces β(1-4).

Pectina: En paredes celulares vegetales (manzana, cítricos). Formada por polímeros de ácido α-D-galacturónico.

1. Estados de la Materia y Fuerzas Intermoleculares

Concepto: Las fuerzas intermoleculares son atracciones entre moléculas vecinas, mucho más débiles (0,1 a 50 kJ/mol) que los enlaces químicos intramoleculares que unen los átomos dentro de una molécula (150 a 1000 kJ/mol).

Equilibrio de fuerzas: El estado de una sustancia depende del balance entre las fuerzas intermoleculares (que tienden a unir las moléculas) y la energía cinética (que aumenta con la temperatura y tiende a separarlas).

Propiedades físicas: Cuanto más intensas son estas f, mayores son los puntos de fusión y ebullición, la viscosidad y la tensión superficial, y menor es la volatilidad y la pv.

2. Fuerzas Dipolo-Dipolo

Se establecen exclusivamente entre moléculas polares (con momento dipolar permanente). Las moléculas se orientan de forma que el extremo negativo (δ^-) de una se sitúa cerca del extremo positivo (δ^+) de la vecina.

3. Fuerzas de London (Dipolo instantáneo-Dipolo inducido)

Naturaleza: Son las únicas fuerzas presentes en moléculas apolares. Se deben a una distribución asimétrica efímera de los e que crea un "dipolo instantáneo", el cual induce otro dipolo en la molécula vecina.

Factores que influyen en su intensidad:  Masa molecular: A mayor masa y número de e, la nube electrónica es más deformable (mas polarizabilidad) y las f de London son más fuertes. Forma de la molécula: Las moléculas alargadas tienen más A de contacto y presentan f más intensas que las formas redondeadas o esféricas.

4. Enlace de Hidrógeno

Es una fuerza especialmente fuerte que ocurre cuando un átomo de hidrógeno está unido covalentemente a un átomo muy electronegativo y pequeño (F, O o N) e interactúa con el par solitario de un F, O o N de una molécula vecina.

Anomalías del agua: Explica por qué el agua tiene un punto de ebullición anormalmente alto y por qué el hielo es menos denso que el agua líquida (debido a una estructura abierta con huecos).

Biomoléculas: Es responsable de la estabilidad de la estructura de las proteínas y del apareamiento selectivo de las bases en el ADN.

5. Otras Interacciones (Dipolo inducido e Ion-Dipolo)

• Dipolo-Dipolo inducido: Una molécula polar induce un dipolo en una apolar.
• Ion-Dipolo: Interacción entre un ion y una molécula polar; es fundamental en la disolución de sales en agua.
• Ion-Dipolo inducido: Un ion induce un dipolo en una molécula apolar; son fuerzas muy débiles.

6. Proceso de Disolución

• Regla general: "Lo semejante disuelve a lo semejante". Las sustancias polares suelen ser solubles en disolventes polares, y las apolares en disolventes apolares.
• Espontaneidad: Un soluto se disuelve si el cambio en la energía libre de Gibbs es negativo ($\δ G_{dis} < 0$). Esto depende de la entalpía (balance de romper fuerzas soluto-soluto/disolvente-disolvente y formar fuerzas soluto-disolvente) y del aumento del desorden (entropía).
• Coeficiente de partición ($K_{ow}$): Relación de solubilidad de un compuesto entre octanol (apolar) y agua (polar). Indica cuán hidrofóbica es una sustancia.

7. Moléculas Anfipáticas

Son moléculas que tienen una parte hidrofílica (afinidad por el agua) y una parte hidrofóbica (repele el agua).

• Micelas: En agua, estas moléculas se agrupan escondiendo sus colas apolares en el interior y dejando las cabezas polares hacia fuera.
• Acción tensioactiva: Se alinean en la superficie del agua reduciendo su tensión superficial (como los jabones y detergentes).
• Acción emulsionante: Permiten que sustancias inmiscibles (como aceite y agua) se mantengan mezcladas formando una emulsión (ej. Mayonesa, leche).