Fundamentos de la Especificidad y Cinética Enzimática

Especificidad de las Proteínas y Mecanismos de Actuación

El proceso catalítico sigue la secuencia: S + E (reversible) → S-E (complejo difícilmente reversible) → P + E. La estructura de las enzimas (terciaria globular) depende de su cadena de aminoácidos, lo que determina su especificidad:

• Especificidad de sustrato: La enzima actúa sobre un sustrato determinado. Algunas pueden diferenciar entre formas enantiómeras, reaccionando con un isómero y no con otro.
• Especificidad de grupo: Las enzimas se unen a un grupo de moléculas que comparten características comunes (ej. peptidasas).
• Especificidad de clase: Las enzimas actúan sobre un tipo de reacción en concreto.

Cinética Enzimática: Ecuación de Michaelis-Menten

La velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato debido a una mayor probabilidad de encuentro. La Vmax se alcanza cuando no quedan enzimas libres (enzima saturada).

• Km (Constante de Michaelis-Menten): Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax. Depende de la enzima, el sustrato y las condiciones (temperatura y pH). Indica la afinidad de la enzima, siendo inversamente proporcional a esta.

El proceso se divide en: 1ª reacción rápida (S+E) y 2ª reacción lenta (S-E), siendo esta última la determinante de la velocidad (fórmula V0). Esta se relaciona con la Vmax, S y Km, pudiendo transformarse mediante la ecuación de Lineweaver-Burk.

Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

• Temperatura: A temperaturas extremas, la enzima se desnaturaliza y la actividad cae. A la temperatura óptima, la enzima presenta su máxima actividad y velocidad.
• pH: Valores por encima o por debajo del rango óptimo provocan la desnaturalización de la enzima, reduciendo la actividad a cero.
• Concentración de sustrato: Representación de la actividad enzimática frente a Vmax y S.
• Activadores: Iones o sustancias que favorecen la unión enzima-sustrato (ej. Mg en la fosforilasa para la síntesis de ATP). El propio sustrato, en altas concentraciones, aumenta la probabilidad de unión.
• Inhibidores: Sustancias químicas (iones, moléculas orgánicas o productos finales) que impiden o enlentecen la actividad enzimática.
• Proenzimas: Enzimas inactivas que se activan según las necesidades metabólicas, permitiendo una regulación precisa del metabolismo.