Inhibición enzimática: tipos reversibles e irreversibles y efectos cinéticos

Resumen

El documento explica qué es un inhibidor enzimático y cómo disminuye la actividad catalítica de las enzimas. Distingue entre inhibidores reversibles e irreversibles y describe los tipos reversibles: competitiva, no competitiva y acompetitiva, con sus efectos sobre Km y Vmax. Incluye también una breve referencia a los activadores enzimáticos.

Puntos clave

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a la enzima y disminuye su actividad catalítica.
La inhibición puede ser reversible (el inhibidor se separa y la enzima recupera su actividad) o irreversible (altera permanentemente la enzima).
En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo; se supera aumentando la concentración de sustrato.
En la inhibición competitiva, Km aumenta y Vmax permanece inalterada.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio distinto del activo (alostérico), Km no varía y Vmax disminuye.
En la inhibición acompetitiva, el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato (ES); según la cinética clásica disminuyen tanto Vmax como Km.
Los activadores enzimáticos aumentan la actividad catalítica de la enzima.

Ponte a prueba

Inhibición Enzimática

1. Definición de Inhibidor Enzimático

Son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad catalítica.

2. Mecanismo de Acción del Inhibidor

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/o obstaculizar que la enzima catalice la reacción correspondiente.
El bloqueo de la actividad de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico.
Muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos; también lo hacen los herbicidas e insecticidas.

3. Clasificación General de los Inhibidores Enzimáticos

La unión del inhibidor a la enzima puede ser:

Reversible
Irreversible

3.1. Inhibidores Irreversibles

Es cuando el inhibidor altera permanentemente la estructura de la enzima, provocando que esta pierda su actividad.

3.2. Inhibidores Reversibles

Cuando el inhibidor se separa de la enzima, esta recupera su estructura y, por ende, su actividad enzimática.
Nota: La alteración de la actividad enzimática por unión a residuos mediante enlaces covalentes es característica de la inhibición irreversible, aunque el texto original lo mencione en este apartado.

4. Tipos de Inhibidores Enzimáticos Reversibles

Los inhibidores reversibles se clasifican en:

Competitiva
Acompetitiva
No Competitiva

5. Inhibición Enzimática Competitiva

Se caracteriza porque el inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato. Las moléculas del inhibidor no son transformadas, por lo que existe una competición directa por el sitio activo.
Este tipo de inhibición se soluciona aumentando la concentración (Cc) del sustrato.
El valor de la constante de Michaelis (Km) aumenta, mientras que la velocidad máxima (Vmax) permanece inalterada.

6. Inhibición Enzimática No Competitiva

El inhibidor se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo del sustrato (sitio alostérico). Esto provoca una pequeña deformación de la enzima, lo que dificulta que el sustrato pueda unirse o ser procesado eficientemente.
Provoca la disminución de la actividad enzimática, independientemente de la concentración del sustrato.
El valor de Km no varía, pero la Vmax disminuye, haciendo que la reacción sea más lenta.

7. Inhibición Enzimática Acompetitiva

Son aquellos inhibidores que se unen exclusivamente al complejo enzima-sustrato (ES), volviéndolo catalíticamente inactivo.
La presencia de este inhibidor disminuye la velocidad máxima (Vmax) y, según este modelo, aumenta el Km. (Nota del profesor: En la cinética clásica, la inhibición acompetitiva pura disminuye tanto Vmax como Km).

8. Activadores Enzimáticos

Los activadores enzimáticos son moléculas que incrementan la actividad catalítica de la enzima.

Preguntas frecuentes

¿Qué es un inhibidor enzimático?

Es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad catalítica. Puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo o dificultar la catálisis de la reacción.

¿Cuál es la diferencia entre inhibición reversible e irreversible?

En la inhibición reversible el inhibidor se separa de la enzima y esta recupera su actividad. En la irreversible el inhibidor altera permanentemente la estructura de la enzima y esta pierde su actividad.

¿Cómo afecta la inhibición competitiva a Km y Vmax?

Aumenta el valor de Km, mientras que la Vmax no se modifica. Puede superarse aumentando la concentración de sustrato.

¿Qué efecto tiene la inhibición no competitiva sobre la enzima?

El inhibidor se une en un lugar distinto del sitio activo y provoca una pequeña deformación de la enzima. Km no varía, pero Vmax disminuye y la reacción se vuelve más lenta.