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1. Estructural. Con una función protectora o de sostén, como por ejemplo proteínas fibrosas como el colágeno, queratina o fibroína.
- Reserva de aa. Utilizados durante el desarrollo embrionario o en fase neonatal. Como por ejemplo la ovoalbúmina de la clara de huevo(el color blanco aparece cuando se desnaturaliza la proteína) o la caseína de la leche.
- Transportadora. Como la mioglobina y hemoglobina transportan O2 en vertebrados.
- Contráctiles. Como la actina y la miosina que contrae el músculo.
- Protectora. Como el fibrinógeno.
- Toxinas. Como la toxina botulínica o los venenos de serpientes.
- Reguladoras. Como la insulina.
Factores que influyen en la actividad enzimática
- Concentración de sustrato[S] = aunque aumente la concentración de sustrato no aumenta la velocidad porque se llega a la velocidad máxima.
- La temperatura : la velocidad de la reacción y la km dependen de la temperatura.( T óptima en v.Máx). Si se pasa de T óptima , baja la velocidad porque se desnaturaliza.
- pH: para cada enzima hay un valor de pH al cual la velocidad es máxima llamada pH óptimo.
- Depende de dónde actúe, del entorno fisiológico donde trabaje hay un pH óptimo u otro.
- La pepsina es una peptidasa que rompe enlaces peptídicos y son producidas por las glándulas del estómago, por eso su pH óptimo es 2.
- La tripsina es una peptidasa que rompe enlaces peptidicos porque trabaja en el duodeno.
- La amilasa salival es producido por las glándulas salivales, rompe enlaces ß 1-4 de las glucosas que forman el glucógeno y el almidón.