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Sideróf: se tratan de ligandos quelantes que forman complejos muy estables con el Fe(III). Su función es captar hierro férrico llevándolo al interior de las células pasando luego a forma ferrosa. El Fe3+ es poco soluble a pH neutro, no está biodisponible de manera immediata, entonces, los sideróforos se unen fuertemente al Fe3+ consiguiendo su disolución y permitiendo su transporte a través de la célula. Los sideróforos suelen tener átomos de O cargados negativamente ya que el Fe3+es un ácido duro. Los sideroforos los podemos dividir en hidroxamatos (levadur y hong) y en catecoles (Bact). Ejemplos de sid: enterobactina, pirocatequina y ferroxiamina. // El citocromo P-450.. Pq es necesario NADPH? El cito P-450 es una enzima monooxigenasa q activa al O2 y cataliza la inserción de un átomo de O en un enlace C-H del sustrato al que oxida. Sin embargo, para funcionar necessita primero la reducción del centro acctivo para tener la energía suficiente para oxidar el sustrato. Así, los e- recibidos para la reducción previa provienen del NADPH.  -C-H+O2+2H++2e-->-C-OH+H2O. // En las prot azules el estado ental...  El estado entático es un estado de tensión estereoquímica en que se encuentra el ión metálico de una metaloproteina, más cerca a la situación en que se encuentra el complejo metálico en estado activado de transición que en su estado más estable. El estado entático favorece una rápida reacción disminuyendo la energía de activación de la proteína ya q no se requieren grandes cambios estructurales para realizar la reacción. En el caso concreto de las proteínas azules de cobre, estos tienen función de transferir electrones y lo deben hacer de manera rápida. Se ha estudiado la forma oxidada y la forma reducida de estas proteínas y se ha vissto que el sitio metálico presenta una estructura casi idéntica en los dos. Además, la extracción del ión cobre mediante CN- (apoproteina) tampoco provoca cambios significativos en la estructura tridimensional de la proteína, lo que termina de confirmar el estado entático de las proteínas azules de cobre. La estructura que rodea al ión metálico es la parte menos flexible de la proteína debido a una gran cantidad de enlaces H. Las proteínas azules de cobre tienen ligandos que presentan un commpromiso entre los requerimientos del Cu(I) y Cu(II). El primero es un ácido blando y requiere de ligandos blandos como S, mientras q el 2 es un ácido intermedio q requiere ligandos como el N.