¿Qué es el pH óptimo de una enzima?

Es la concentración de pH más favorable para la actividad enzimática. Cada reacción enzimática presenta un pH óptimo, que depende del tipo de enzima y de sustrato.

¿Qué diferencia hay entre vitaminas hidrosolubles y liposolubles?

Las hidrosolubles son polares, se disuelven en agua y se excretan, por lo que deben obtenerse con la dieta. Las liposolubles son apolares, se acumulan en el organismo y un exceso puede producir toxicidad.

¿Qué es la estructura terciaria de una proteína?

Es la disposición tridimensional que adopta la estructura secundaria al plegarse en el espacio. Determina las características y la función biológica de la proteína.

pH, vitaminas y estructura de las proteínas: resumen de enzimas y proteínas

Resumen

El texto explica cómo el pH afecta a la actividad enzimática, qué son los activadores y zimógenos y cómo se clasifican las vitaminas en hidrosolubles y liposolubles. Además, describe los cuatro niveles de organización de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los enlaces que los estabilizan.

Puntos clave

Las enzimas actúan dentro de un intervalo estrecho de pH; fuera de él se produce la desnaturalización.
El pH óptimo es la concentración de pH más favorable para la actividad enzimática y depende del tipo de enzima y sustrato.
Los zimógenos o proenzimas necesitan iones o cofactores para ser activos.
Las vitaminas hidrosolubles se disuelven en agua y deben ingerirse con regularidad; las liposolubles se acumulan y pueden ser tóxicas en exceso.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, determinada genéticamente.
La estructura secundaria se forma por puentes de hidrógeno entre grupos -NH y -CO.
Las proteínas globulares son solubles y dinámicas (p. ej., mioglobina); las fibrosas son insolubles y estructurales.
La estructura cuaternaria aparece en proteínas formadas por varias subunidades o protómeros.

Ponte a prueba

El pH: Las enzimas actúan en unos límites de pH estrechos. Al sobrepasar por encima o por debajo dichos límites, se produce la desnaturalización enzimática. Denomínase pH óptimo a la concentración de pH más favorable para la actividad enzimática. El pH está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato. Cambios en el pH del medio modifican el grado de ionización de los radicales del centro activo de la enzima (lo que implica pérdida de la estructura terciaria y, por tanto, de su actividad) y también del sustrato, alterando así la actividad de la enzima. Cada reacción enzimática presenta un pH óptimo.

Activadores

Existen enzimas que necesitan alguna sustancia (iónes o cofactores) para iniciar la reacción (para ser activas), a estas enzimas se les llama zimógenos o proenzimas.

Vitaminas

Clasifícanse en:

Hidrosolubles: Son de naturaleza polar, y por tanto, se disuelven en agua. Por lo tanto, son excretadas o destruidas en el metabolismo celular, por lo que deben obtenerse regularmente con la dieta. Inclúyense: Vitamina C y complejo B.
Liposolubles: Son vitaminas apolares derivadas del isopreno, insolubles en agua y disolventes polares. Esto provoca su difícil eliminación, por lo que un exceso puede acumularse en el organismo y puede producir toxicidad.

Estructura de las Proteínas

1. Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica qué aminoácidos y en qué orden se encuentran unidos para formar dicha proteína. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás. Tiene una disposición en zig-zag debido a la planaridad del enlace peptídico.

La orden de colocación de los aminoácidos puede ser muy variada; una proteína tiene miles de aminoácidos y hay 20 aminoácidos proteicos. De las diferentes combinaciones posibles (20ⁿ), surgen las diferentes proteínas. Este elevado número de combinaciones permite explicar la especificidad de las proteínas, por la cual cada individuo posee sus propias proteínas, que difieren de las proteínas equivalentes de otro individuo en la secuencia de aminoácidos o estructura.

2. Estructura Secundaria

Es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Para ser estable, debe a la capacidad de giro que poseen los carbonos α de los aminoácidos. La estructura resulta de la posibilidad de formar puentes de hidrógeno entre el grupo -NH de un aminoácido y el grupo –CO de otro.

3. Estructura Terciaria

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria. La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su estructura secundaria, puede sufrir giros y plegamientos, adquiriendo una configuración tridimensional llamada conformación. Puede haber dos tipos de conformación:

Conformación globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica. Las proteínas globulares son solubles y desempeñan funciones dinámicas (ejemplo: mioglobina).
Conformación fibrosa: La estructura secundaria no se pliega, así la proteína tiene forma alargada. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y realizan funciones estructurales.

La estructura terciaria es el modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

Las características de una proteína y, lo más importante, su función biológica, vienen determinadas por la estructura terciaria.
Esta estructura es estable gracias a las uniones débiles de los radicales R de los distintos aminoácidos de la proteína. Las principales interacciones no covalentes que se establecen entre las cadenas laterales son:
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones electrostáticas
- Interacciones de Van der Waals
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes de disulfuro: entre dos residuos de cisteína, puede darse este enlace covalente.

4. Estructura Cuaternaria

Solo está presente en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Las cadenas polipeptídicas que forman la proteína se llaman subunidades, monómeros o protómeros, y pueden ser iguales o diferentes. Las interacciones entre las subunidades son débiles (enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, Van der Waals).