Lípidos y Proteínas: Estructura, Tipos y Funciones Clave

Lípidos

Esteroides

Son lípidos complejos derivados del núcleo químico esterano. En este grupo están los esteroides, entre los que destaca el colesterol. Este compuesto forma parte de las membranas celulares, a las que confiere fluidez, además es el precursor de gran número de moléculas, como las hormonas sexuales (testosterona) y adrenocorticales (aldosterona, cortisol), los ácidos biliares y la vitamina D.

Lípidos Saponificables

Por hidrólisis originan ácidos grasos y así, por calentamiento con álcalis, dan jabones. Son ésteres. Los hay simples (glicéridos y céridos) y complejos (fosfoglicéridos y esfingolípidos).

Lípidos Insaponificables

No tienen ácidos grasos y no pueden dar jabones, comprenden terpenos y esteroides.

Triacilglicérido

Son lípidos saponificables incluidos en los lípidos simples, solo contienen átomos de C, H y O. Son una esterificación de 3 ácidos grasos con una molécula de glicerina. Son moléculas insolubles y de baja densidad. Son moléculas apolares. En el organismo actúan de reserva alimentaria.

Proteínas

Proteína

Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y a veces contienen S. Son el 70% de la materia seca, es decir, son las biomoléculas más abundantes.

Enlace Peptídico

Es el enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con el desprendimiento de una molécula de agua. Se trata de un proceso de condensación. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los aminoácidos. Es un enlace covalente, posee cierto carácter de doble enlace, es plano y rígido y los 4 átomos del enlace están en el mismo plano.

Estructura Primaria

Corresponde a la secuencia de aminoácidos (secuencia polipeptídica) y por tanto se trata de qué aminoácidos forman la proteína y el orden en el que están. Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos.

Estructura Secundaria

Es la disposición que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio para que sea estable. Hay dos tipos principales: alfa hélice y lámina plegada. En las proteínas coexisten ambos tipos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Se ha comprobado que ciertas combinaciones de las dos estructuras son tan estables que están en muchas proteínas, incluso con funciones distintas.

Alfa Hélice

Este nombre alude a la queratina, proteína abundante en las células de la epidermis. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupo -NH (que forma el enlace peptídico) de un aminoácido y el grupo -CO (que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.

Lámina Plegada

El plegamiento no forma una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag, originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno transversales. Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.