Mecanismo de acción de las enzimas

- Mecanismo de las reacciones enzimáticas

En toda reacción química se produce 1 transformación de sustratos en productos. Esta transformación no se lleva a cabo directamente, sino que el sustrato sufre 1 paso intermedio hasta convertirse en 1 complejo activado y para ello requiere un aporte de energía. Las enzimas permiten que las reacciones celulares transcurran a gran velocidad y a Tª relativamente bajas con la vida. Hay 2 fases:

- 1ª Fase: se une la enzima al sustrato formando el complejo E-S. Se activa el sustrato. Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad. Se debe a la estructura proteica de la apoenzima, en la cual se presenta el centro activo, con 1 forma espacial en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el modelo llave-cerradura, de Emil Fisher, que dice que cada enzima solo puede unirse con su correspondiente sustrato. Aunque se considera en lineas generales correcto, en la actualidad se ha comprobado que el centro activo de algunas enzimas no es tan rígido, sino que es capaz de modificar su forma. Este proceso, propuesto por Koshland, se denomina acoplamiento inducido, que seria algo parecido a la introducción de 1 mano en 1 guante.

2ª Fase: se produce la descomposición del complejo enzima-sustrato, recuperándose el enzima y quedando el sustrato transformado en producto.

- Factores que regulan la acitividad enzimática

- Temperatura: favorece la reacción al dar mayor movilidad a las moléculas. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza y se paraliza la reacción enzimática. La mayoría de las enzimas se inactivan entre 50 y 60 de Tª. El descenso de la Tª disminuye la actividad enzimática, pero no llega a desnaturalizar a las enzimas.

- PH: todas las enzimas tienen 2 valores de pH entre los cuales son activos. Por encima o por debajo de esos valores la enzima se desnaturaliza, se paraliza la reacción enzimática. Cada enzima posee un pH óptimo. El pH está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato.

- Activadores: algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato.

- Inhibidores: son sustancias que disminuyen e incluso anulan la actividad enzimática. Pueden ser de 2 tipos:

-Inhibidores reversibles: su unión con la enzima es temporal y su acción se anula al aumentar la concentración de sustrato. Hay 2 tipos:

-Inhibidores competitivos: son molec. Con 1 configuración espacila parecida a las del sustrato, compitiendo ambas por el centro activo.

-Inhibidores no competitivos: estos pueden actuar uniéndose al complejo E-S, haciéndole fjo, o uniéndose a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.

-Inhibores irreversibles o veneno: son compuesto que se unen irreversiblemte a determinados grupos funcionales del centro activo del enzima y anulan su capacidad catalítica.

-Alosterismo: enzimas formadas por protomeros capaces de adoptar 2 conformaciones distintas, 1 activa y otra inactiva.