Modelo de Cooperatividad de la Hemoglobina y Enzimas

Modelo de Cooperatividad de la Hemoglobina

El modelo se basa principalmente en la existencia de dos estructuras cuaternarias y la transición de una a otra. La proteína debe poseer al menos dos subunidades y existir en dos estados conformacionales diferentes: R (alta afinidad) y T (baja afinidad). La transición de uno a otro viene definida por la constante alostérica. Las constantes de disociación para la unión del sustrato a las subunidades de T y de R son: K_t y K_r.

Efecto del 2,3-BPG

En presencia de 2,3-BPG, la hemoglobina pasa al estado T, reduciendo su afinidad por el O₂. Cuando hay una presión parcial de oxígeno (pO₂) alta, el 2,3-BPG es expulsado de la hemoglobina, pasando a la forma R y aumentando la afinidad.

Hemoglobina Fetal

La hemoglobina fetal se une con mayor afinidad al O₂ debido a que su interacción con el 2,3-BPG es más débil que en la hemoglobina adulta (por las subunidades gamma).

Código Genético

El código genético es el conjunto de reglas que define la traducción de una secuencia de nucleótidos en el ARN a una secuencia de aminoácidos en una proteína. Define la relación entre secuencias de tres nucleótidos, llamados codones, y aminoácidos. De este modo, cada codón se corresponde con un aminoácido específico. La secuencia del material genético se compone de cuatro bases nitrogenadas distintas, con función equivalente a letras en el código genético.

Características del Código Genético

• Universalidad: El código es prácticamente el mismo en todos los organismos.
• Especificidad: Cada codón codifica para un aminoácido específico.
• Continuidad: Los codones se leen de forma secuencial y sin interrupciones.
• Degeneración: Varios codones pueden codificar para el mismo aminoácido.

Glicoproteínas

Una glicoproteína es una molécula compuesta por un carbohidrato unido covalentemente a una proteína. Normalmente, la parte proteica es mucho mayor en cuanto a peso.

Ejemplos de Glicoproteínas

• Anticuerpos
• Hormonas
• Proteínas de adhesión celular

Inhibición Enzimática Reversible

La inhibición reversible de enzimas se produce por la unión de un inhibidor a la enzima o al complejo enzima-sustrato. Existen tres tipos principales:

Tipos de Inhibición Reversible

• Competitiva: El inhibidor se une a la enzima libre, compitiendo con el sustrato. Aumenta la K_m pero no afecta la V_max.
• Acompetitiva: El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. No cambia la K_m pero disminuye la V_max. El inhibidor obstaculiza la conversión a enzima + producto.
• Mixta: El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato. Existen dos subtipos:
  • Tipo III: K_i ≠ K_is (diferente afinidad por la enzima libre y el complejo enzima-sustrato).
  • Tipo IV: K_i = K_is (misma afinidad por la enzima libre y el complejo enzima-sustrato).