Proceso de Traducción del ARN: Mecanismos de Síntesis de Proteínas

La Traducción Genética

1. Activación de los aminoácidos

Los aminoácidos, en presencia de la aminoacil-ARNt-sintetasa y ATP, se asocian para dar lugar al aminoacil-ARNt, liberándose AMP y fósforo inorgánico, quedando libre la enzima. La unión del aminoácido a su ARNt se lleva a cabo entre su grupo carboxilo y el grupo OH del extremo 3' del ARNt.

2. Traducción: Síntesis de proteínas

Una vez activados los aminoácidos, continúa el proceso:

Iniciación de la síntesis

• El ARNm se une a la subunidad menor gracias a la región líder.
• La subunidad pequeña se desplaza respecto al ARNm hasta el codón de iniciación.
• A estos nucleótidos se asocia un aminoacil-ARNt iniciador que transporta la metionina (en eucariotas) o la formilmetionina (en procariotas).
• A este grupo de moléculas se une la subunidad mayor, formando el complejo activo.
• Intervienen factores de iniciación y GTP para aportar energía.
• En el complejo ribosomal se distinguen distintos lugares de unión: el centro P (donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt) y el centro A (donde se ubican los siguientes aminoacil-ARNt).

Diferencias entre procariotas y eucariotas

• Eucariotas: El ARNm se sintetiza en el núcleo y experimenta maduración; lleva una caperuza en el extremo 5' y la región líder no se traduce.
• Procariotas: El ARNm no experimenta maduración y, antes de terminarse la síntesis, ya comienza a traducirse.

Elongación de la cadena polipeptídica

En eucariotas, el primer triplete traducido es la metionina. Al centro A llega el segundo aminoacil-ARNt. El radical carboxilo de la metionina se une con el radical amino del grupo siguiente mediante un enlace peptídico, catalizado por la enzima peptidil-transferasa.

El centro P queda ocupado por un ARNt sin aminoácido. Entonces se produce la translocación ribosomal: este ARNt pasa al centro E y sale del ribosoma. El dipeptidil-ARNt queda en el centro P y el centro aceptor A queda libre. Este proceso precisa energía aportada por el GTP.

Finalización

El final de la síntesis está determinado por la presencia de tres tripletes sin sentido (codones de parada) que no encuentran su anticodón complementario. Son reconocidos por los factores proteicos de liberación, que requieren GTP. Estos se instalan sobre el centro A y provocan que la peptidil-transferasa haga reaccionar el grupo COOH del último aminoácido con agua, liberando la cadena polipeptídica. Finalmente, el ARN y las subunidades se separan.

3. Maduración final

Asociación de cadenas polipeptídicas y, en ocasiones, de grupos prostéticos para constituir las proteínas funcionales.