Biokemi: disulfidbindningar, reducerande socker, energilagring och enzymer – svenska uppgifter

Enviado por Anónimo y clasificado en Lengua y literatura

Escrito el en sueco con un tamaño de 8,92 KB

Disulfidbindningar

a) En disulfidbindning, eller svavelbrygga, är en stark kovalent bindning som bildas mellan två svavelatomer. Den uppstår när två tiolgrupper (–SH), som finns i aminosyran cystein, reagerar med varandra och bildar en bindning av typen –S–S–. Samtidigt avges väteatomer. Denna bindning kan antingen binda ihop olika delar av samma molekyl eller koppla samman två olika molekyler.

b) Ett vanligt exempel på biomolekyler som innehåller disulfidbindningar är proteiner. I proteiner bidrar svavelbryggor till att stabilisera proteinets tredimensionella struktur. Till exempel i proteinet keratin, som finns i hår och naglar, gör disulfidbindningarna att strukturen blir stark och hållfast. Ju fler disulfidbindningar som finns, desto styvare blir materialet. Därför är dessa bindningar viktiga eftersom de hjälper proteinet att behålla sin form och funktion, vilket är avgörande för dess biologiska uppgift.

Påvisning av reducerande socker

En reducerande sockerart påvisas med ett Cu(II)-reagens, till exempel Benedicts eller Fehlings lösning, genom att man värmer provet tillsammans med reagenset. En positiv reaktion syns genom att lösningen ändrar färg från blå till orange eller tegelröd och en fällning kan bildas.

Detta beror på att den reducerande sockerarten kan avge elektroner och därmed reducera koppar(II)joner, Cu²⁺, till koppar(I)oxid, Cu₂O, som är röd. Samtidigt oxideras sockret. Det är alltså sockerartens förmåga att fungera som reduktionsmedel som gör att färgförändringen uppstår.

Glykogen och fett som energilager

Kroppen använder både glykogen och fett för att lagra energi eftersom de har olika egenskaper och passar för olika behov.

Glykogen

Glykogen är en form av lagrad glukos som finns i levern och musklerna. Det kan brytas ner snabbt till glukos och användas direkt som energi, vilket är viktigt vid till exempel fysisk aktivitet eller när blodsockernivån sjunker. Nackdelen är att glykogen binder mycket vatten, vilket gör att det tar upp större volym och därför inte är så effektivt för långvarig energilagring.

Fett

Fett lagras i fettvävnad och innehåller mycket mer energi per gram än glykogen. Dessutom binder fett inte vatten, vilket gör det till ett mycket effektivt sätt att lagra stora mängder energi under lång tid. Nackdelen är att det tar längre tid för kroppen att omvandla fett till användbar energi.

Syftet med två energilager

Syftet med att ha två olika energilager är alltså att kroppen både ska ha snabb tillgång till energi vid akuta behov (glykogen) och samtidigt kunna lagra stora energireserver för längre perioder (fett), till exempel vid fasta eller långvarig fysisk aktivitet.


Vätebindningar mellan baser

a) Det kommer att uppstå 2 stycken vätebindningar mellan dessa två baser.

b) Vätebindningarna bildas mellan de elektronegativa atomerna och väteatomer som sitter på rätt plats:

  • Mellan syret (=O) på tymin och amino-gruppen (–NH₂) på adenin.
  • Mellan kvävet (–N–) i adeninringen och väteatomen på kvävet (–NH–) i tymin.


Enzymaktivitet och pH

a) I munnens saliv och i tunntarmens tarmludd.

b) Enligt grafen ligger toppen (optimal aktivitet) mellan pH 6 och 7.

c) Prov 1 (0,216): pH 7 (punkt c), Prov 2 (0,281): pH 6 (punkt b), Prov 3 (0,065): pH 7,5 (punkt d), Prov 4 (0,209): pH 5 (punkt a), Prov 5 (0,468): pH 9 (punkt f).

d) Rör 3: Har mycket låg absorbans eftersom pH-värdet är för surt. Enzymets proteinstruktur denatureras (ändrar form), vilket gör att det inte kan binda till stärkelsen.

Rör 5: Har hög absorbans eftersom pH-värdet ligger nära enzymets optimum, där dess tredimensionella struktur är perfekt för att katalysera reaktionen snabbt.

Peptidbindning och oligopeptid

a) Den kallas för en peptidbindning. Det är den bindning som skapas mellan en karboxylgrupp och en amingrupp under vattenavgång.

b) Det ingår 4 stycken aminosyror (du kan räkna dem genom att titta på antalet sidokedjor/R-grupper).

c) N-terminal och C-terminal:

  • N-terminal: Aminosyran längst till vänster med den fria amingruppen (–NH₂). Det är cystein (den som innehåller svavel, S).
  • C-terminal: Aminosyran längst till höger med den fria karboxylgruppen (–COOH). Det är fenylalanin (den med den stora sexkantiga ringen).

d) För att bestämma en tänkbar DNA-sekvens (gen) för denna oligopeptid behöver vi först identifiera de fyra specifika aminosyrorna utifrån deras sidokedjor. Baserat på bilden är aminosyrorna i ordning: metionin, serin, fenylalanin och leucin. När vi vet aminosyrorna kan vi använda en kodontabell för att hitta motsvarande mRNA-sekvens. Ett exempel på en sådan sekvens är AUG-UCU-UUU-UUA. Eftersom den avlästa DNA-kedjan (mallsträngen) fungerar som en spegelbild till mRNA vid transkriptionen, får vi fram DNA-koden genom att para ihop baserna enligt principen A ↔ T och G ↔ C (samt U ↔ A från RNA till DNA). En tänkbar bassekvens i den avlästa DNA-kedjan som kodar för denna peptid blir därför: TAC – AGA – AAA – AAT.


Punktmutation och dvärgväxt

a) Mutation från glycin till arginin

Aminosyran glycin (Gly) kodas i DNA av kodon som till exempel GGT, GGC, GGA eller GGG (motsvarar RNA: GGU, GGC, GGA, GGG). Arginin (Arg) kodas av kodon som till exempel CGT, CGC, CGA, CGG, AGA eller AGG.

För att glycin ska bytas ut mot arginin genom en punktmutation (en enda bas ändras) måste en nukleotid i kodonet ändras så att det istället motsvarar ett kodon för arginin. Ett exempel är:

  • Normal DNA: GGT (kodar för Gly)
  • Mutation: CGT (kodar för Arg). Här har den första basen ändrats från G → C, vilket gör att en annan aminosyra byggs in i proteinet. Detta är en så kallad missensemutation, där en aminosyra byts ut mot en annan och proteinets struktur och funktion kan påverkas.

b) Mutationens spridning i kroppen

För att mutationen ska finnas i hela kroppen och påverka skelettets utveckling måste den ha uppstått tidigt, antingen i en könscell (ägg eller spermie) eller direkt efter befruktningen i de första celldelningarna. Då kommer alla kroppens celler att innehålla mutationen. Mutationen finns kvar eftersom den kopieras varje gång cellerna delar sig. DNA replikeras innan celldelning, och den förändrade genen förs vidare till alla nya celler. Eftersom mutationen påverkar ett protein som styr skelettets tillväxt leder det till dvärgväxt.

c) Andra möjliga mutationer

Ja, det finns andra möjligheter för mutationen att uppstå i samma aminosyra. Eftersom både glycin och arginin kan kodas av flera olika kodon kan olika punktmutationer (eller ibland två basbyten) leda till samma aminosyrabyte. Till exempel kan även andra glycin-kodon än GGT muteras till något av arginin-kodonen. Däremot är det mest sannolikt med en mutation som kräver endast en basändring, eftersom sådana mutationer är vanligare än de som kräver två eller fler förändringar samtidigt.

Mjölkallergi och kokning

a) Mjölken kokas i de första stegen eftersom värmebehandlingen förändrar mjölkproteinerna. När mjölken kokas denatureras proteinerna, vilket innebär att deras tredimensionella struktur förändras. Det gör att de allergiframkallande delarna av proteinet (epitoperna) delvis förstörs eller förändras. Därför blir immunförsvarets reaktion ofta svagare, vilket gör det säkrare att introducera mjölk i små mängder.

b) Trots att mjölken är kokad och utspädd kan allergiska reaktioner ändå uppstå eftersom alla allergiframkallande strukturer inte alltid förstörs vid upphettning. Vissa delar av proteinet kan fortfarande kännas igen av immunförsvaret. En annan orsak är att även mycket små mängder allergen kan räcka för att utlösa en reaktion hos känsliga barn. Immunförsvaret kan reagera kraftigt även på låga koncentrationer. Dessutom kan olika barn vara olika känsliga, och vissa reagerar även på förändrade (denaturerade) proteiner.


Fiskars cellmembran och temperatur

Fiskar som lever i kalla miljöer, som Ishavet, har cellmembran som innehåller en högre halt av omättade fettsyror jämfört med fiskar i varmare hav som Medelhavet. Anledningen är att temperatur påverkar membranets flytbarhet: i kalla miljöer tenderar cellmembran att bli mer stela eftersom fettsyrornas rörlighet minskar vid låga temperaturer.

Omättade fettsyror har en eller flera dubbelbindningar som ger

Entradas relacionadas: