Proteïnes i aminoàcids: funcions biològiques, estructura i propietats

PROTEÏNES

FUNCIONS BIOLÒGIQUES DE LES PROTEÏNES

1. Funció estructural: a nivell cel·lular, les proteïnes formen part de l'estructura de la membrana plasmàtica, constitueixen cilis i flagels i serveixen de suport a l'ADN. A nivell histològic (teixits), les queratines formen estructures dèrmiques, l'elastina proporciona elasticitat a teixits com la pell i el col·lagen forma part dels teixits cartilaginós, conjuntiu i ós.

2. Funció de reserva: algunes proteïnes emmagatzemen aminoàcids, per utilitzar-los com a elements nutritius o col·laborar en la formació de l'embrió. Ex: l'ovoalbúmina de l'ou o la caseïna de la llet.

3. Funció de transport: existeixen proteïnes que regulen el pas de molècules a través de la membrana plasmàtica (permeases) i també hi ha proteïnes que transporten diverses substàncies pel organisme, com per exemple: les lipoproteïnes (transport de lípids), l'hemoglobina (transporta O₂), etc.

4. Funció enzimàtica: els enzims són proteïnes que catalitzen gairebé totes les reaccions químiques de les cèl·lules, augmentant la velocitat de les reaccions. Es coneixen aproximadament 3000 enzims, tots ells amb un alt grau d'especialització. Ex: hidrolases, liases, lipases, etc.

5. Funció contràctil: proteïnes com l'actina i la miosina duen a terme la contracció muscular i possibiliten el moviment de les cèl·lules. Una altra proteïna amb aquesta funció és la flagel·lina (mou els flagels en bacteris).

6. Funció reguladora-hormonal: les hormones són proteïnes transportades pel medi intern que arriben a determinades cèl·lules a les quals estimulen per iniciar certes reaccions, controlant importants funcions cel·lulars. Per exemple: la insulina del pàncrees, que regula el metabolisme de la glucosa, o la somatotropina (STH, hormona del creixement), que regula el creixement corporal.

7. Funció defensiva: bàsicament aquesta funció la realitzen les immunoglobulines, que constitueixen els anticossos (defensen l'organisme davant d'agents patògens).

8. Funció homeostàtica: aquesta funció consisteix a mantenir constant el medi intern, mantenint variables com la salinitat, l'acidesa o la concentració de glucosa. Ex: les proteïnes sanguínies, que participen en la regulació del pH gràcies a la seva capacitat amortidora, i la trombina i el fibrinogen, que participen en la coagulació de la sang quan es produeix la ruptura d'un vas sanguini.

9. Reconeixement de senyals químics: situades a la superfície exterior de les membranes cel·lulars, existeixen nombroses proteïnes encarregades del reconeixement de senyals químics (reconeixen hormones, neurotransmissors, anticossos, virus, bacteris, etc.).

ELS AMINOÀCIDS

Classificació dels aminoàcids:

1. Essencials: són aquells que no sintetitzem o els sintetitzem en petites quantitats, per la qual cosa els hem d'incorporar mitjançant els aliments de la nostra dieta. En l'ésser humà són 8: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptòfan i valina (en els lactants cal afegir la histidina). Els organismes autòtrofs poden sintetitzar tots els aminoàcids que necessiten.

2. No essencials: són aquells que sintetitzem en quantitat suficient, per la qual cosa no serà imprescindible incorporar-los mitjançant la dieta.

Estructura dels aminoàcids: els aminoàcids són compostos orgànics de baixa massa molecular que, en unir-se entre si, formen les proteïnes. Químicament estan compostos per C, H, O, N. Es caracteritzen per presentar un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH₂) i una cadena lateral o grup R, tots ells units covalentment a un àtom de C denominat Cα. Tots els aminoàcids responen a aquesta fórmula general.

Els aminoàcids primaris són aquells que constitueixen les proteïnes. Existeixen 20 aminoàcids primaris (proteics) diferents, en funció de quin sigui el seu grup variable -R, que és diferent per a cadascun d'ells i determina les seves propietats químiques i biològiques. Els aminoàcids proteics tenen noms específics (glicina, metionina, valina, serina, etc.).

Però a més d'aquests, en els organismes hi ha altres 150 tipus d'aminoàcids (no proteics) que mai formen proteïnes, sinó que es troben lliures o combinats a les cèl·lules i als teixits.

Propietats dels aminoàcids:

1. Són substàncies amfòteres: es comporten com a àcids (alliberant protons, H⁺) o com a bases (acceptant protons) depenent del pH del medi. Aquest caràcter amfòter dels aminoàcids permet la regulació del pH, ja que es comportaran com a àcids o com a bases segons convingui a l'organisme. Si el pH del medi és àcid (pH < 7) es comporten com a bases i si el pH del medi és bàsic (pH > 7) es comporten com a àcids.

2. Presenten activitat òptica: presenten isòmers espacials (igual que ocorre en els monosacàrids) segons si el grup amino està a la dreta (D) o a l'esquerra (L).

ENLLAÇ PEPTÍDIC

Enllaç característic dels aminoàcids quan s'uneixen i formen cadenes, que reben el nom de pèptids. És un enllaç covalent que es realitza entre el grup amino d'un aminoàcid i el grup carboxil d'un aminoàcid diferent, amb la formació d'una molècula d'aigua.

És un enllaç planar (els àtoms del grup carboxil i amino estan en un mateix pla) i rígid (no té possibilitat de gir).

Si el nombre d'aminoàcids que s'uneixen és baix (aprox. < 10) parlem d'oligopèptids (2 aminoàcids: dipèptid). Si el nombre d'aminoàcids que s'uneixen és elevat

PROPIETATS DE LES PROTEÏNES

Les propietats de les proteïnes estan relacionades amb la seva estructura i depenen dels radicals i de la seva posició a la proteïna.

1. Solubilitat: la solubilitat es deu al fet que només els grups -R polars o hidròfils estan a la superfície externa de la proteïna. Les proteïnes filamentoses són insolubles en aigua, mentre que les globulars són solubles.

2. Desnaturalització: procés que consisteix en la pèrdua de l'estructura d'una proteïna, a causa de la ruptura dels enllaços de la molècula, perdent-se així les estructures 2a, 3a i 4a. La desnaturalització suposa la pèrdua de les propietats, de l'activitat biològica i de les funcions de la proteïna. Pot estar provocada per canvis en el pH i en la temperatura.

En determinades condicions, la desnaturalització pot ser reversible: si la desnaturalització no ha afectat l'estructura 1a, ha estat breu i les condicions del medi tornen a ser òptimes, les proteïnes poden adoptar novament la seva conformació, recuperant amb això l'activitat biològica perduda. Aquest procés es denomina renaturalització.

3. Especificitat: és la propietat més característica de les proteïnes. Pot ser:

Especificitat de funció: les proteïnes que interaccionen amb altres molècules (enzims, immunoglobulines) presenten una estructura específica que els permet unir-se específicament a les molècules corresponents.

Especificitat d'espècie: existeixen proteïnes que són exclusives de cada espècie. Però també existeixen proteïnes que pertanyen a espècies diferents i desenvolupen les mateixes funcions (proteïnes homòlogues) i l'habitual és que tinguin una composició i estructura similars.

4. Capacitat amortidora: les proteïnes estan formades per aminoàcids, que són substàncies amfòteres (poden comportar-se com a àcids o com a bases depenent del pH del medi), per la qual cosa poden actuar com a substàncies tampó, regulant el pH de la cèl·lula.

HOLOPROTEÏNES

Són aquelles que estan compostes exclusivament per aminoàcids. Segons la seva estructura podem diferenciar 2 grups: proteïnes filamentoses i globulars.

HETEROPROTEÏNES

Proteïnes que en la seva composició presenten una part proteica formada per aminoàcids (grup proteic) i una altra porció no proteica denominada grup prostètic. Podem tenir: cromoproteïnes, nucleoproteïnes, lipoproteïnes, fosfoproteïnes i glicoproteïnes.