Aminoácidos, Proteínas y Enzimas: Fundamentos de Bioquímica

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos principales según las características de su cadena lateral (R):

Grupo I: Aminoácidos Apolares

Aminoácidos cuyo grupo R no es polar. No poseen cargas eléctricas en R debido a sus largas cadenas hidrocarbonadas. Si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

Grupo II: Aminoácidos Polares No Ionizables

Poseen un grupo R con cortas cadenas hidrocarbonadas que contienen funciones polares (alcohol, tiol o amida). A diferencia del grupo anterior, si una proteína los tiene en abundancia, será soluble en agua.

Grupo III: Aminoácidos Polares Ácidos

Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es 7, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

Grupo IV: Aminoácidos Polares Básicos

Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos amino. En las proteínas, si el pH es 7, estos grupos amino están cargados positivamente.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia u orden de los aminoácidos en una proteína. La secuencia determina los niveles superiores de estructura y la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria por eliminación o intercambio de aminoácidos puede impedir que la proteína realice su función. Si hay alteración, es porque la síntesis se ha hecho incorrectamente.

Estructura Secundaria

Se refiere a la forma en que las cadenas peptídicas se pliegan en el espacio. Los plegamientos se deben a fuerzas de atracción entre distintos sectores de la cadena y se estabilizan mediante la formación de puentes de hidrógeno entre el H de un NH y el O de un C=O (aproximadamente dos puentes de H por cada dos aminoácidos).

Alfa Hélice

Las hélices alfa son la forma más simple y común. Adopta una disposición helicoidal, los restos de los aminoácidos y los H del carbono alfa se sitúan hacia el exterior de la hélice, y cada 3.6 aminoácidos se completa una vuelta.

Conformación Beta (β)

Se origina cuando la molécula proteica o una parte de la molécula adopta una disposición en zig-zag.

Hélice de Colágeno

Hélice abierta debido a la escasez de puentes de H. Es estable con tres cadenas.

Estructura Terciaria

La cadena peptídica se enrolla sobre sí misma. Los enlaces estabilizadores incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals.

Enzimas

Las enzimas son proteínas especializadas que catalizan o regulan la velocidad de las reacciones que se llevan a cabo en los seres vivos. La mayoría de las enzimas son proteínas, aunque algunas moléculas de ARN (ribozimas) también tienen la capacidad de cortar el ARN mensajero. Son biocatalizadores.

Estructura Molecular

Holoenzima (enzima activa) = Apoenzima (proteína) + Cofactor

Cofactores

1. Cofactores inorgánicos: Iones inorgánicos que se unen temporalmente a las enzimas.
2. Coenzimas: Moléculas orgánicas pequeñas que interaccionan en la catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas.
3. Grupos prostéticos: Están permanentemente unidos a las enzimas.

Apoenzima

Parte proteica de la enzima. En su superficie se encuentra el centro activo: la parte de la enzima que se une al sustrato. A la apoenzima se le pueden unir cofactores y efectores.

Mecanismo de Acción Enzimática

1. Se forma un complejo enzima-sustrato.
2. Se une el cofactor a este complejo.
3. Los restos de aminoácidos que figuran en el centro activo catalizan el proceso, debilitando los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo.
4. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

Temperatura

El aumento de la temperatura aumenta la movilidad de las moléculas y el número de encuentros intermoleculares. Sin embargo, a una temperatura excesiva, la enzima se desnaturaliza y pierde sus propiedades.

pH

Influye en el grado de ionización de los radicales que componen el centro activo de la enzima. Cada enzima tiene un pH óptimo al cual la actividad enzimática es máxima y unos valores límite entre los cuales puede actuar.

Concentración de Sustrato

Dada una concentración fija de una enzima, al aumentar la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de reacción. A partir de cierta concentración, la velocidad permanece constante.

Moduladores o Efectores

1. Activadores: Favorecen la unión de la enzima con el sustrato.
2. Inhibidores: Disminuyen la actividad y eficacia de una enzima.