Efecto de iones y temperatura en la solubilidad de proteínas
Resumen
El documento explica cómo influyen la concentración de iones y la temperatura en la solubilidad de las proteínas, incluyendo los fenómenos de salting-out y salting-in. También presenta la serie de Hofmeister para el efecto de distintos iones. Por último, recoge la clasificación de Osborne de las proteínas según su solubilidad.
Puntos clave
- Por encima de 1 M de concentración iónica la solubilidad de las proteínas disminuye y pueden precipitar (salting-out o desalado).
- Los iones compiten con la proteína por el agua, disminuyendo la solvatación de la proteína y aumentando la interacción proteína-proteína.
- Según la serie de Hofmeister, los iones del final de la serie favorecen el salting-in, permitiendo que la proteína se expanda.
- La solubilidad aumenta con la temperatura entre 0 y 40 °C; por encima de ese valor se produce desnaturalización y disminuye.
- Clasificación de Osborne: albúminas (solubles en agua), globulinas (soluciones salinas diluidas), prolaminas (etanol al 70%) y glutelinas (soluciones ácidas o alcalinas fuertes).
Cuando la concentración de iones sube de 1M, la solubilidad de las proteínas decrece y pueden llegar a precipitar. Esto ocurre porque la red de la estructura proteica actúa como una membrana semipermeable y, como la concentración externa es mayor que la que tiene la proteína en su interior, por diferencia osmótica sale agua y sales del interior de la proteína y se insolubiliza. Fenómeno conocido como salting-out o desalado.
Existe una competencia entre los iones de las sales y la proteína por el agua disponible y, como hay exceso de iones, estos ligan con mayor fuerza al agua y disminuyen la solvatación de la molécula de proteína y aumentan la interacción proteína-proteína, y la solubilidad de esta disminuye.
El efecto de los iones depende de su tamaño y capacidad de ordenamiento de las moléculas de agua. Según Hofmeister el orden es:
SO4= < F- < CH3COO- < NH4+ < Cl- < Br- < NO3- < I- < ClO4- < SCN-, < NH4+ < K+ < Na+ < Li+ < Mg+2 < Ca+2
Los iones del final de la serie favorecen el salting-in o disolución por permitir que la proteína se expanda. La temperatura es otro factor importante en la solubilidad, esta aumenta entre 0 y 40 °C, pero más arriba de este valor la energía mayor que entrega el medio hace que se rompan los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias provocando la desnaturalización proteica que disminuye la solubilidad de la proteína.
Clasificación de Proteínas Según su Solubilidad
Existe una clasificación según solubilidad de proteínas establecida en 1907 por un químico que se conoce como clasificación de Osborne:
- Albúminas: proteínas solubles en agua a pH 6,6. Ejemplo: seroalbúminas, ovoalbúmina, alfa-lactoalbúmina.
- Globulinas: proteínas solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7. Ejemplo: beta-lactoglobulina.
- Prolaminas: proteínas solubles en etanol al 70%. Ejemplo: zeína, gliadinas.
- Glutelinas: insolubles en los solventes de grupos anteriores pero solubles en soluciones ácidas fuertes (pH 2) y en soluciones fuertes de álcalis (pH 12). Ejemplos: gluteninas de trigo y cereales en general.
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PDF Word HTMLPreguntas frecuentes
¿Qué es el fenómeno de salting-out?
Es la disminución de la solubilidad de una proteína cuando la concentración de iones supera 1 M, lo que puede provocar su precipitación. También se conoce como desalado.
¿Cómo influye la temperatura en la solubilidad de las proteínas?
La solubilidad aumenta entre 0 y 40 °C. Por encima de ese valor, la energía del medio rompe los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias, provocando desnaturalización y menor solubilidad.
¿Qué clasificación de proteínas según su solubilidad propuso Osborne?
Osborne, en 1907, clasificó las proteínas en albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas según el disolvente en el que son solubles.
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