Homoproteínas y heteroproteínas: clasificación y funciones de las proteínas

Resumen

El documento explica la diferencia entre homoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas, que incorporan un grupo prostético no aminoacídico. Describe los tipos de heteroproteínas (glicoproteínas, lipoproteínas y cromoproteínas) y clasifica las proteínas según su forma y según la función que desempeñan en el organismo.

Puntos clave

Las homoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos.
Las heteroproteínas contienen, además de la cadena polipeptídica, un grupo prostético no aminoacídico.
Una proteína conjugada sin su grupo prostético se llama apoproteína.
Las glicoproteínas contienen un hidrato de carbono unido covalentemente a un aminoácido; las lipoproteínas, una sustancia lipídica; y las cromoproteínas, un grupo hemo.
Según su forma, las proteínas son fibrosas (alargadas e insolubles) o globulares (solubles en agua).
Según su función se distinguen proteínas estructurales, de reserva, activas (enzimas, reguladoras, hormonas, transportadoras, contráctiles, inmunes) y homeostáticas.

Ponte a prueba

HOMOPROTEÍNAS Y HETEROPROTEÍNAS

Las homoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos. En cambio, las heteroproteínas contienen demás de la cadena o cadenas polipeptídicas, otra sustancia no formada por aminoácidos. En una heteroproteína los componentes no aminoacídicos reciben el nombre de grupos prostéticos. El grupo prostético puede unirse a las cadenas polipeptídicas por un enlace covalente o por una interacción no covalente. Una proteína conjugada sin su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína. Las proteínas conjugadas se agrupan en:

Glicoproteínas

contienen un hidrato de carbono unido covalentemente a algún aminoácido.

Lipoproteínas

contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente con los aminoácidos.

Cromoproteínas

el grupo hemo, son proteínas transportadoras de oxígeno.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS. CLASIFICACIÓN FUNCIONAL

Según su forma:

Fibrosas

disposición alargada, carecen de estructura terciaria, insolubles. Ejemplos como la queratina y el colágeno.

Globulares

solubles en agua, múltiples funciones.

Según la función que desempeñan:

Proteínas estructurales

fijan la forma, dan rigidez o flexibilidad a las diversas partes de los organismos. Ejemplos: colágeno o queratina.

Proteínas de reserva

constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo. Ejemplo: albúmina.

Proteínas activas

todas interaccionan específicamente con otra sustancia llamada ligando.

Enzimas

se unen a un sustrato, y catalizan su trasformación química en otra sustancia diferente.

Proteínas reguladoras

ponen en marcha determinados procesos celulares. Ejemplo: receptores hormonales.

Hormonas

algunas son proteínas. Ejemplo: insulina.

Proteínas transportadoras

se unen al ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Ejemplo: hemoglobina.

Proteínas contráctiles

experimentan el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo en que se encuentren. Ejemplo: miosina.

Proteínas inmunes o inmunoglobulinas

se unen a un ligando que es una sustancia toxica, célula o fragmento celular, como consecuencia de dicha unión, el agente toxico (antígeno) queda bloqueado y no puede ejercer su acción.

Proteínas homeostáticas

mantienen el equilibrio osmótico.

Preguntas frecuentes

¿Qué diferencia una homoproteína de una heteroproteína?

Las homoproteínas están formadas solo por aminoácidos, mientras que las heteroproteínas contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético.

¿Qué es una apoproteína?

Es una proteína conjugada que ha perdido su grupo prostético, es decir, la parte proteica sin el componente no aminoacídico.

¿Qué ejemplos de proteínas estructurales se citan en el texto?

El texto cita el colágeno y la queratina, que fijan la forma y dan rigidez o flexibilidad a las partes de los organismos.