Proteínas y ácidos nucleicos: estructura, clasificación y funciones biológicas
Aminoácidos
El pH en el que el aminoácido forma un ion híbrido se denomina punto isoeléctrico (PI). Puede actuar como ácido o como base dependiendo del pH de la disolución.
Características del enlace peptídico
- Es un enlace covalente, en su mayor parte de tipo C-N.
- Tiene carácter de doble enlace.
- Los 4 átomos del grupo peptídico y los 2 átomos de Cα de cada aminoácido se encuentran situados sobre un mismo plano.
- Los únicos enlaces que pueden girar son los enlaces C-C y N-C.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos que las forman y su orden, dispuestos en zig-zag.
Estructura secundaria
- Hélice α: cadena enrollada en espiral hacia la derecha (dextrógira). Los enlaces de H intracatenarios mantienen la estructura; los grupos C=O se orientan en la misma dirección y los grupos -NH en dirección contraria, hacia el exterior.
- Conformación β o lámina plegada: cadena de aminoácidos en zig-zag que se va plegando. Puentes de H intracatenarios entre las partes plegadas, en disposición paralela o antiparalela.
- Hélice de colágeno: estructura muy rígida y larga. El aminoácido principal es la prolina; rotación izquierda.
Estructura terciaria
Resulta del plegamiento de la cadena, debido a las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos: enlaces covalentes, enlaces iónicos, puentes de H y fuerzas hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria
Se produce por la asociación de varias cadenas polipeptídicas.
Propiedades de las proteínas
- Solubilidad.
- Desnaturalización: pérdida de su función debido a la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, causada por un cambio de temperatura o de pH.
- Especificidad: de función (depende de la posición de los aminoácidos) y de especie (cada proteína es exclusiva para cada especie). No tiene capacidad amortiguadora del pH.
Clasificación de las proteínas
Holoproteínas
- Fibrosas: insolubles en agua; mantienen una importante función estructural o protectora.
- Globulares: de forma esférica o elipsoidal; son solubles en agua y responden principalmente a las actividades biológicas de la célula.
Heteroproteínas
Están formadas por aminoácidos y un grupo no proteico:
- Cromoproteínas: su grupo prostético es un pigmento de color.
- Nucleoproteínas: mantienen la estructura del ADN y transportan el núcleo al citoplasma.
- Glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas.
Lipoproteínas
- LDL: transporta colesterol y fosfolípidos desde el hígado hacia los tejidos para formar membranas celulares.
- HDL: transporta el colesterol desde los tejidos hasta el hígado.
Funciones de las proteínas
Reserva, transporte, contráctil, protección, traducción de señales, hormonal, estructural, enzimática, homeostática y de reconocimiento de señales químicas.
Ácidos nucleicos
Almacenan, transmiten y expresan la información genética. Están formados por un grupo fosfato, una pentosa y una base nitrogenada.
- Nucleósidos: base nitrogenada + pentosa, unidos mediante enlace N-glucosídico.
- Nucleótidos: nucleósido + molécula de ácido fosfórico. El enlace éster se establece entre el grupo hidroxilo del C5' de la pentosa y el ácido fosfórico.
ATP
Actúa como moneda de intercambio de energía.
AMP cíclico
Nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está esterificado con los C5' y C3' de la ribosa, formando una estructura cíclica. Se forma en las células a partir de ATP intracelular.
ADN
Estructura primaria
- Extremo 3': grupo hidroxilo libre.
- Extremo 5': grupo fosfato libre.
- Las cadenas son antiparalelas y complementarias entre sí: T=A y C≡G (3 enlaces de H).
Estructura secundaria
Forma una doble hélice espaciada, larga y rígida, no plegada, con secuencias repetidas y complementarias. Es dextrógira y sus cadenas son antiparalelas.
Función: almacenar la información genética y transmitirla para la síntesis de proteínas.
ARN
Es una molécula monocatenaria con sentido 5'→3', con bases A, C, G y U. Se forma a partir del ADN y participa en la síntesis de proteínas, o funciona como el ADN en algunos virus.