Estructura secundaria de las proteínas: alfa-hélice, lámina plegada y triple hélice de colágeno

Estructura Secundaria de las Proteínas

Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiples formas, existe una conformación más estable que ninguna otra, que es la que se mantiene. Este plegamiento estable se conoce como estructura secundaria, y de ella existen dos tipos básicos: la alfa-hélice y la lámina plegada. En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Se ha comprobado que determinadas combinaciones de las dos estructuras son tan estables que se encuentran presentes en muchas proteínas, incluso con funciones distintas.

Estructura en Alfa-Hélice

Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta; en una vuelta completa de la hélice hay tres aminoácidos y parte de otro, cuya segunda porción pertenece a la siguiente vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de los enlaces de hidrógeno que se establecen entre el grupo –CO- del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. Entre los grupos –NH- y –CO- se generan enlaces de hidrógeno porque en ellos existen cargas parciales opuestas. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice. Debido a esta falta de participación de las cadenas laterales, proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria. Cuando aminoácidos de cadenas laterales muy voluminosas o con cargas eléctricas del mismo signo se sitúan uno al lado del otro, la estructura se desestabiliza. Así, en una misma proteína es posible encontrar tramos en los que la alfa-hélice está desorganizada y no se puede reconocer.

Lámina Plegada

El plegamiento, en este caso, no origina una estructura helicoidal como ocurre en la alfa-hélice, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí por enlaces de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la alfa-hélice. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen de forma alternativa por encima y por debajo de esta estructura.

Triple Hélice de Colágeno

Además de la alfa-hélice y de la lámina plegada, existen otros tipos de estructura secundaria, como la triple hélice de colágeno. Esta no puede formar muchos enlaces de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptídicos y que son necesarios para estabilizar las otras estructuras secundarias. En su lugar, se asocian tres cadenas trenzadas que originan una triple hélice. Existen secuencias cortas de aminoácidos que conectan tramos de la cadena polipeptídica, tanto con estructura alfa como beta, y que le ocasionan un giro brusco de 180º.