Aminoácidos y proteínas: estructura, funciones, digestión y metabolismo
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Resumen
El documento explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, incluidos los esenciales, y cómo se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Describe los niveles de estructura proteica, sus principales funciones biológicas y los requerimientos diarios de proteína. Finaliza con el metabolismo del nitrógeno y el proceso de digestión y absorción de las proteínas.
Puntos clave
- Los aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo radical y un grupo carboxilo unidos a un carbono.
- Las células humanas no pueden sintetizar 8 aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina y triptófano.
- Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico, liberando una molécula de agua.
- Las proteínas presentan estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
- El consumo recomendado de proteína es de 80-120 g, y las necesidades de adultos son de 0,8 g/kg.
- La digestión comienza en el estómago con HCl y pepsina, continúa en el intestino con proteasas pancreáticas y termina en el borde en cepillo con peptidasas.
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Aminoácidos
Estructura
Los aminoácidos están formados por un grupo amino, un grupo radical y un grupo carboxilo, todos unidos a un átomo de carbono.
Propiedades
- Actividad óptica: la mayoría tienen carbono asimétrico.
- Solubilidad: los radicales polares son solubles en agua; los apolares son insolubles.
- Ionización: forman un ion dipolar y tienen carga global neutra, por lo que actúan como proteínas tamponadoras.
Síntesis biológica
Los aminoácidos pueden ser no esenciales o esenciales. Las células humanas no pueden sintetizar 8 aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina y triptófano.
Polimerización
Los aminoácidos tienen la capacidad de unirse entre ellos y formar polímeros. Se une el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, mediante un enlace peptídico, que libera una molécula de agua.
Características: rigidez y fortaleza. Algunos ejemplos son la insulina y la oxitocina.
Estructura de las proteínas
Las proteínas están formadas por uno o varios péptidos de gran longitud. Sus características determinan la estructura final.
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos y la longitud de la cadena.
Estructura secundaria
La cadena se adopta en el espacio en forma de 4 tipos:
- Hélice alfa
- Triple hélice del colágeno
- Redes elásticas de elastina
- Estructura en hoja plegada
Estructura terciaria
La cadena polipeptídica se dispone plegada en forma compacta. Las fuerzas que la mantienen son:
- Puentes de hidrógeno
- Atracciones iónicas
- Interacciones hidrofóbicas
- Puente disulfuro
Estructura cuaternaria
Las proteínas oligoméricas tienen 2 o más cadenas polipeptídicas separadas.
Requerimientos y calidad proteica
El consumo recomendado es de 80-120 g de proteína, siendo la proteína de origen animal más completa en perfil de aminoácidos que la vegetal.
Calidad de la proteína
La calidad se determina por la proporción de proteína que puede emplearse para la síntesis de proteína corporal y por su digestibilidad.
Necesidades diarias
- Adulto: 0,8 g/kg
- Recién nacidos y niños: superior al adulto
- Embarazadas: superior al adulto
Funciones de las proteínas
- Catalíticas: enzimas.
- Reguladoras: hormonas y neurotransmisores.
- Transporte: hemoglobina, apoproteínas y albúmina.
- Plásticas: queratina, colágeno y elastina.
- Defensivas: inmunoglobulinas y factores de coagulación.
- Reserva: ferritina y mioglobina.
- Energéticas.
Metabolismo de las proteínas
La albúmina transporta y almacena aminoácidos para la síntesis en el hígado, y se disminuye entre comidas.
Hidrólisis y eliminación del nitrógeno
En el hígado, la degradación de aminoácidos origina amoníaco, que se elimina a través de la vía metabólica del ciclo de la urea. La glutamina transporta el amoníaco y lo elimina.
El nitrógeno se pierde en el tejido muscular. Procesos que requieren un mayor recambio: producción de glóbulos rojos y blancos, descamación de la piel.
Cantidad diaria de nitrógeno
Las dietas ricas en proteínas provocan una mayor excreción de nitrógeno.
Digestión de las proteínas
- Estómago: ácido clorhídrico (HCl) y pepsina, que generan polipéptidos.
- Duodeno y yeyuno: proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina), que generan péptidos.
- Borde en cepillo: peptidasas, que generan aminoácidos.
- Absorción: los aminoácidos se absorben en el enterocito mediante transporte activo secundario con sodio.
- Circulación: capilares sanguíneos → vena porta → hígado.
Preguntas frecuentes
¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?
Son valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina y triptófano. Las células humanas no pueden sintetizarlos, por lo que deben obtenerse de la dieta.
¿Qué es el enlace peptídico?
Es el enlace que se forma al unirse el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
Son catalíticas (enzimas), reguladoras (hormonas y neurotransmisores), de transporte (hemoglobina, albúmina), plásticas (queratina, colágeno, elastina), defensivas (inmunoglobulinas), de reserva (ferritina, mioglobina) y energéticas.
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