Mecanismo de Acción de las Enzimas: Efectividad y Especificidad

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los organismos. Todas las reacciones producen lentamente, ya que la reacción se produce al alcanzar una elevada energía de activación. Para aumentar la velocidad de una reacción:

• Aumentar la temperatura (T), lo que incrementa la energía cinética media de las moléculas, aunque esto es poco práctico, ya que las células trabajan a temperaturas constantes.
• Buscar caminos de reacción alternativos con menor energía de activación.
• Uso de catalizadores, la mayoría de los cuales son proteínas (enzimas) o moléculas de ARN catalíticas (ribozimas), que aumentan la velocidad de la reacción sin consumirse ni alterar el balance final de energía libre.

Mecanismo de acción enzimática

La enumeración de las propiedades de las enzimas plantea varios interrogantes: ¿por qué su efectividad y su especificidad son tan llamativas? Si el centro activo es el responsable de la actividad enzimática, ¿para qué se necesita el resto de la molécula? La respuesta a estas preguntas tiene dos partes, distintas pero complementarias:

Reordenaciones de enlaces covalentes

En muchas enzimas se forman enlaces covalentes transitorios entre los restos de aminoácidos del centro activo y el sustrato, que elevan el nivel energético de este último y lo acercan al estado de transición. También es frecuente que se transfieran protones o grupos funcionales entre la enzima y el sustrato para estabilizar un intermediario de reacción que, de otro modo, se descompondría a gran velocidad, formando reactantes en lugar de productos.

Interacciones no covalentes

La efectividad de una enzima se basa en la disminución drástica de la energía de activación (ΔG‡) de la reacción que cataliza. Pero para reducir ΔG‡ en una determinada cantidad, el sistema deberá adquirir energía en una cantidad equivalente. La mayor parte de dicha energía procede de la llamada energía de fijación (ΔGB), que se libera al formarse un gran número de interacciones débiles, como enlaces iónicos o de hidrógeno, entre el sustrato y la enzima.

La necesidad de múltiples enlaces no covalentes explica que una enzima sea mucho más que su centro activo: la enzima debe aportar grupos funcionales que establezcan los enlaces, repartidos por su estructura terciaria. También da cuenta de su especificidad: solo los sustratos que tengan una estructura particular podrán interactuar con los grupos funcionales ordenadamente dispuestos de la enzima.