Metabolismo de las proteínas: anabolismo, catabolismo y proteinemia

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Resumen

El texto explica el metabolismo de las proteínas en tres bloques: la proteinemia (cantidad total de proteínas en sangre y sus alteraciones), el anabolismo o síntesis proteica en cinco etapas y el catabolismo mediante transaminación y desaminación oxidativa. Al leerlo, el estudiante podrá identificar las fases de la síntesis de proteínas y entender cómo se degradan los aminoácidos.

Puntos clave

  • La proteinemia es la cantidad total de proteínas en sangre, con valores normales de 6-7,5 g/l.
  • La síntesis de proteínas (anabolismo) se resume en cinco etapas: activación de aminoácidos, iniciación, prolongación, terminación y liberación, y plegamiento y maduración.
  • La activación de los aminoácidos ocurre en el citoplasma: cada aminoácido se une a un ARNt con ayuda del ATP, formando aminoacil-ARNt.
  • La transaminación traslada el grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido, catalizada por transaminasas como GPT/ALT, GOT/AST y γGT.
  • La desaminación oxidativa elimina el grupo amino en forma de amoníaco (NH₃), que en mamíferos se elimina principalmente por el ciclo de la urea.
  • Las deshidrogenasas de la desaminación oxidativa producen NADH y FADH₂, que entran en la cadena de transporte de electrones para generar ATP.

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Proteinemia: Concepto y Alteraciones

La proteinemia es la cantidad total de proteínas existentes en sangre, con valores normales (v.n.) de 6-7,5 g/l. Sus alteraciones pueden deberse a:

  • Alteraciones Cuantitativas de la Proteinemia Total:

    • Hiperproteinemia: Aumento de la concentración total de proteínas en sangre.
    • Hipoproteinemia: Disminución de la concentración total de proteínas en sangre.
  • Alteraciones Cuantitativas o Cualitativas de las Diversas Fracciones:

    • Disproteinemia: Se altera la distribución de las diversas fracciones proteicas.
    • Paraproteinemias: Presencia de proteínas anómalas o monoclonales.
  • Otras Anomalías Relacionadas:

    • Crioglobulinemias: Presencia de inmunoglobulinas que precipitan a bajas temperaturas.
    • Aminoacidopatías: Trastornos metabólicos relacionados con los aminoácidos.
    • Amiloidosis: Acumulación anormal de proteínas insolubles (amiloide) en tejidos y órganos.

Anabolismo de las Proteínas: Síntesis y Etapas Clave

El anabolismo proteico, o síntesis de proteínas, es un proceso vital que se puede resumir en cinco etapas fundamentales:

  1. Activación de los Aminoácidos

    Tiene lugar en el citoplasma, donde cada aminoácido (Aa) se une mediante un enlace covalente a un ARN de transferencia (ARNt) con la ayuda del ATP, que aporta la energía necesaria. La molécula resultante se denomina aminoacil-ARNt.

  2. Iniciación de la Cadena Polipeptídica

    Para ello, es necesario que el ARN mensajero (ARNm) procedente del núcleo celular llegue al ribosoma. Este ARNm transporta la información (mensaje genético) que especifica qué aminoacil-ARNt le corresponde unirse al ribosoma para iniciar la síntesis.

  3. Prolongación de la Cadena

    Tiene lugar conforme van llegando los distintos aminoácidos (Aas) vehiculizados por el aminoacil-ARNt al ribosoma y se van uniendo a los ya existentes, formando la cadena polipeptídica según la secuencia dictada por el ARNm.

  4. Terminación y Liberación de la Cadena

    Se produce cuando el ribosoma encuentra una señal de terminación (un triplete de codones específico) en la molécula de ARNm. En ese momento, la cadena peptídica se corta y se libera del ribosoma.

  5. Plegamiento y Maduración

    Este es un paso crucial para que la cadena polipeptídica adquiera su actividad biológica. Consiste en adquirir una conformación tridimensional específica, para lo cual es necesario que se establezcan enlaces entre los distintos aminoácidos. Intervienen enzimas y cofactores específicos que eliminan los residuos iniciadores y terminales, modifican grupos radicales, entre otras funciones post-traduccionales.

Catabolismo de las Proteínas: Degradación y Vías Metabólicas

El catabolismo proteico implica la degradación de proteínas y aminoácidos para la obtención de energía o la síntesis de otros compuestos. Dos vías principales son:

Transaminación

La transaminación consiste en el traspaso del grupo amino de un aminoácido a una molécula de α-cetoácido, que lo acepta y se transforma en otro aminoácido distinto del original. Este proceso permite la interconversión de aminoácidos y α-cetoácidos, siendo fundamental para la síntesis de aminoácidos no esenciales y la preparación para su degradación. Estas reacciones son catalizadas por enzimas denominadas transaminasas (como la GPT o ALT, GOT o AST, y γGT).

Cada aminoácido tiene su α-cetoácido correspondiente.

Desaminación Oxidativa

La desaminación oxidativa consiste en la eliminación del grupo amino (NH₂) de un aminoácido en forma de amoníaco (NH₃), para que este se convierta en su α-cetoácido correspondiente. Este α-cetoácido puede ingresar en el ciclo de Krebs (CAT) para la obtención de energía. El amoníaco resultante es tóxico y debe ser eliminado, generalmente a través del ciclo de la urea en mamíferos.

Estas reacciones son catalizadas por enzimas deshidrogenasas, que se encuentran principalmente en el citoplasma de los hepatocitos. Los coenzimas reducidos obtenidos (NADH, FADH₂) ingresarán en la cadena de transporte de electrones para la producción de ATP (energía).

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Preguntas frecuentes

¿Cuáles son los valores normales de la proteinemia?

La proteinemia, o cantidad total de proteínas en sangre, tiene valores normales de 6-7,5 g/l. Las alteraciones pueden ser hiperproteinemia o hipoproteinemia.

¿Cuáles son las etapas de la síntesis de proteínas?

La síntesis de proteínas se resume en cinco etapas: activación de los aminoácidos, iniciación de la cadena, prolongación, terminación y liberación, y plegamiento y maduración.

¿Qué es la transaminación?

La transaminación es el traspaso del grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido, que se transforma en otro aminoácido distinto del original. Está catalizada por transaminasas.

¿Qué ocurre con el amoníaco producido en la desaminación oxidativa?

El amoníaco resultante es tóxico y debe ser eliminado, generalmente a través del ciclo de la urea en mamíferos.

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1. ¿Cuál es el valor normal de la proteinemia según el texto?
2. ¿Qué molécula une cada aminoácido al ARNt durante la activación?
3. ¿Dónde ocurre la activación de los aminoácidos?
4. ¿Qué función tienen las transaminasas?
5. ¿Qué sustancia tóxica se produce en la desaminación oxidativa?
6. ¿Qué señal indica el fin de la síntesis de la cadena polipeptídica?

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