¿Qué es un dominio estructural de una proteína?

Es una combinación estable, compacta y de aspecto globular de α-hélice y conformación β que aparece repetidamente en proteínas distintas. Cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

¿Qué es un protómero?

Es cada una de las cadenas polipeptídicas con estructura terciaria que se unen para formar una proteína con estructura cuaternaria. También se llama subunidad.

¿Qué proteínas son ejemplos de tetrámeros?

El documento cita la hemoglobina como ejemplo de proteína tetrámera. La hexoquinasa es un ejemplo de dímero y la ARN-polimerasa de pentámero.

Estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas: dominios y subunidades

Resumen

El documento explica las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas. Describe el plegamiento tridimensional de los polipéptidos, las interacciones que lo estabilizan y el concepto de dominio estructural. Después aborda la unión de varias cadenas polipeptídicas en complejos funcionales, su clasificación y las ventajas biológicas del uso de subunidades.

Puntos clave

La estructura terciaria es la disposición tridimensional final de un polipéptido plegado, que en las proteínas globulares da lugar a una conformación compacta.
Las interacciones que estabilizan la estructura terciaria son hidrofóbicas, de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones salinas y puentes disulfuro.
Los dominios estructurales son combinaciones estables de α-hélice y β-lámina que se pliegan casi independientemente y suelen realizar funciones específicas.
La estructura cuaternaria es la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria llamadas protómeros o subunidades.
Según el número de protómeros, las proteínas se clasifican en dímeros, tetrámeros, pentámeros y polímeros.
El uso de subunidades reduce la información genética necesaria y facilita el ensamblaje, la disgregación y la corrección de errores.

Ponte a prueba

Estructura Terciaria de las Proteínas

La conformación terciaria de una proteína globular es la disposición tridimensional final del polipéptido plegado.

Interacciones que Estabilizan la Estructura Terciaria

Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria para formar la terciaria son:

Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.
Fuerzas de Van der Waals.
Puentes de Hidrógeno.
Interacciones salinas (o puentes salinos).
Puentes Disulfuro (enlaces covalentes).

Las funciones de las proteínas dependen directamente del plegamiento particular que adopten.

Conformación Globular y Solubilidad

La estructura terciaria es la disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones vitales como transporte, funciones enzimáticas, hormonales, etc. Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R (cadenas laterales) de los aminoácidos (aa).

Características de la Estructura Terciaria

En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura secundaria de tipo α-hélice o β-lámina.
En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.
Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas.

Dominios Estructurales

Estas combinaciones estables reciben el nombre de dominios estructurales. Cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

Funciones de los Dominios

A menudo, un dominio realiza una función específica y separada para la proteína:

Enlaza a un pequeño ligando.
Permite “atravesar” la membrana plasmática.
Contiene el sitio catalítico (en enzimas).
Enlaza al ADN (en factores de transcripción).
Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína.

Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o «cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Es la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico funcional.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad.

Clasificación según el Número de Protómeros

Según el número de protómeros que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:

Dímeros: Como la hexoquinasa.
Tetrámeros: Como la hemoglobina.
Pentámeros: Como la ARN-polimerasa.
Polímeros: Cuando en su composición intervienen un gran número de protómeros.

Interacciones que Estabilizan la Estructura Cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles:

Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de Hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerzas de Van der Waals.

Nota: En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, como en el caso de las inmunoglobulinas.

Ventajas de la Estructura Cuaternaria (Uso de Subunidades)

El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras presenta varias ventajas biológicas:

Reduce la cantidad de información genética necesaria.
El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las subunidades se asocian por enlaces débiles.
Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas, disminuyendo los errores en la síntesis de la estructura final.

Tipos de Estructuras Cuaternarias

Se pueden distinguir dos tipos principales:

Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas (protómeros) son idénticas o casi idénticas.
Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.