¿Qué es el centro activo de una enzima?

Es la región de la enzima que se une al sustrato, con una estructura tridimensional que favorece esa unión. Está formado por aminoácidos de fijación y aminoácidos catalíticos.

¿Qué representa la constante de Michaelis-Menten (Km)?

Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción alcanza la mitad de la Vmax. Se usa para medir la afinidad entre enzima y sustrato.

¿Qué diferencia hay entre apoenzima y holoenzima?

El apoenzima es la parte proteica de la enzima. El holoenzima es el conjunto activo formado por el apoenzima y la parte no proteica (cofactor).

Enzimas: estructura, mecanismo de acción y cinética enzimática

Resumen

El texto explica qué son las enzimas como catalizadores biológicos, sus características y su estructura (apoenzima, cofactor y holoenzima, con centro activo). Describe los modelos de unión enzima-sustrato y el esquema de la reacción enzimática. Termina con la cinética enzimática, incluyendo Vmax, la constante de Michaelis-Menten (Km) y la ecuación de Michaelis-Menten.

Puntos clave

Las enzimas son proteínas globulares que aceleran las reacciones biológicas sin consumirse y actúan a la temperatura de los seres vivos.
El holoenzima está formado por apoenzima (parte proteica) y cofactor (inorgánico u orgánico).
El centro activo tiene aminoácidos de fijación, que unen el sustrato, y aminoácidos catalíticos, que rompen o modifican enlaces.
Modelos de unión: complementariedad (llave-cerradura), ajuste inducido y mano-guante.
La velocidad crece con la concentración de sustrato hasta alcanzar la Vmax, cuando la enzima se satura.
Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad es Vmax/2 y mide la afinidad enzima-sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten es V = Vmax × [S] / (Km + [S]).

Ponte a prueba

Enzimas: características, estructura, mecanismo y cinética

Características

Son proteínas globulares, con aminoácidos estructurales, de fijación y catalíticos. Aceleran las reacciones biológicas sin consumirse. Actúan a la temperatura de los seres vivos. Presentan alta actividad catalítica (velocidades del orden de 10⁶ en algunos casos), masa molecular elevada y alta especificidad.

Algunas enzimas existen en formas inactivas (zimógenos o proenzimas) que se activan por transformación en otras enzimas.

Estructura

Las enzimas pueden estar formadas por una o varias cadenas peptídicas; sin embargo, en algunos contextos se describen enzimas formadas por una sola cadena peptídica.

Holoenzima: conjunto activo que incluye la parte proteica (apoenzima) y la parte no proteica (cofactor).
Apoenzima: la porción proteica.
Cofactor: puede ser inorgánico (iones metálicos como Mg²⁺, Zn²⁺) o orgánico (coenzimas como ATP, NAD⁺, FAD).

Las coenzimas se unen al apoenzima durante la reacción y actúan como transportadores de grupos químicos; ellas se modifican temporalmente. Existen:

Coenzimas de óxido-reducción: transportan H⁺ y electrones (e⁻).
Coenzimas de transferencia: transportan radicales o grupos químicos. Ejemplos: ATP (transfiere fosfato), CoA (Coenzima A, transfiere grupos acilo o similares).

Centro activo

Es la región de la enzima que se une al sustrato. Representa una pequeña parte de la enzima y tiene una estructura tridimensional que favorece la unión al sustrato. Está formado por aminoácidos específicos:

Aminoácidos de fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato.
Aminoácidos catalíticos: provocan la ruptura y/o la modificación de enlaces del sustrato, conduciendo a la formación del producto.

Mecanismo de acción (alta especificidad)

Modelos que describen la unión entre enzima y sustrato:

Modelo de complementaridad (llave-cerradura): la enzima y el sustrato encajan con alta complementariedad.
Modelo de ajuste inducido: la enzima sufre modificaciones en su estructura para unirse mejor al sustrato.
Modelo del "apretón de manos" o "mano-guante": tanto la enzima como el sustrato sufren modificaciones en sus estructuras para acoplarse mutuamente.

Actividad enzimática

Esquema general de la reacción enzimática:

E + S — (unión) — Complejo E–S — (reacción) — Complejo E–P — (liberación) — E + P

Las reacciones pueden involucrar un sustrato, dos sustratos simultáneamente o dos sustratos de forma sucesiva.

Cinética enzimática

La velocidad de reacción se mide como la cantidad de producto formado por unidad de tiempo: V = [P]/t.

La representación gráfica de la velocidad en función de la concentración de sustrato [S] muestra que, a medida que [S] aumenta, la velocidad de reacción crece hasta que la enzima se satura, momento en el que se alcanza la Vmax.

Para medir la afinidad enzima–sustrato se utiliza la constante de Michaelis–Menten (Km), que es la concentración de sustrato [S] a la que se alcanza la velocidad semimáxima (Vmax/2).

Los parámetros cinéticos característicos de una enzima son Vmax y Km. Con ellos se puede conocer la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato usando la ecuación de Michaelis–Menten:

V = Vmax × [S] / (Km + [S])

A medida que aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad sube. Cuando la enzima está saturada, por más sustrato que se añada, la velocidad no aumentará más.