Holoproteínas y heteroproteínas: estructura, clasificación y funciones

Resumen

El documento describe la clasificación de las proteínas en holoproteínas, que solo contienen aminoácidos, y heteroproteínas, que además incluyen un grupo prostético no aminoacídico. Se detallan los tipos de holoproteínas filamentosas y globulares, con ejemplos como colágenos, queratinas, histonas o albúminas, y los principales grupos de heteroproteínas según su grupo prostético.

Puntos clave

Las holoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos.
Las proteínas filamentosas son fibras formadas por polipéptidos en cadenas paralelas enrolladas entre sí, como el colágeno, las queratinas, las elastinas y las miosinas.
Las proteínas globulares tienen una estructura más o menos globular y, en su mayoría, son solubles en agua o en disoluciones polares.
Las histonas son proteínas básicas del núcleo de las células eucariotas que sirven de soporte para empaquetar el ADN.
Las heteroproteínas se clasifican según la naturaleza de su grupo prostético, un componente no aminoacídico unido covalentemente a la apoproteína.
Las cromoproteínas tienen un grupo prostético coloreado, como la hemoglobina y la mioglobina, que poseen una porfirina con un catión metálico en el centro.

Resumen generado con IA a partir del documento. Ponte a prueba

Holoproteínas y Heteroproteínas: Estructura, Clasificación y Funciones

7.1 Holoproteínas

Proteínas filamentosas:

Son solubles en agua y se encuentran en los animales. Están constituidas por varios polipéptidos que forman cadenas paralelas que se enrollan entre sí formando fibras.

Colágenos: Se encuentran en el tejido conjuntivo, cartilaginoso, tegumentario y óseo. Presentan una gran resistencia al estiramiento.
Queratinas: Son ricas en el aminoácido cisteína. Las α-queratinas se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis y forman el cabello, las uñas, etc. Las β-queratinas se encuentran en el hilo de seda.
Elastinas: Proteínas fibrosas y flexibles que se encuentran en tendones y vasos sanguíneos. Poseen una gran elasticidad, que les permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se localizan en órganos sometidos a deformaciones reversibles.
Miosinas: Participan activamente en la contracción de los músculos.

Proteínas globulares:

Tienen una estructura más o menos globular y compleja. La mayoría son solubles en agua o bien en disoluciones polares.

Protaminas: Son proteínas muy básicas y muy pequeñas, se encuentran en el núcleo de los espermatozoides, compactando el ADN.
Histonas: Son proteínas básicas, de baja masa molecular y que se encuentran en el núcleo de las células eucariotas, sirviendo como soporte para empaquetar el ADN.
Prolaminas: Son insolubles en agua.
Gluteninas: Son insolubles en agua, pero solubles en ácido y bases diluidas.
Albúminas: Son un grupo de proteínas grandes, con función energética de aminoácidos o de transporte de otras moléculas.
Globulinas: Son proteínas muy grandes y solubles en disoluciones salinas, además de tener una forma globular casi perfecta.

7.2 Heteroproteínas (Proteínas Conjugadas)

Las heteroproteínas se dividen según la naturaleza del grupo prostético.

El grupo prostético es un componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas, unido covalentemente a la apoproteína (componente aminoacídico).

Cromoproteínas: Su grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se llaman pigmentos.
- Pigmentos porfirínicos: Tienen como conjunto prostético una porfirina, es decir, un anillo tetrapirrólico. En el centro de este anillo hay un catión metálico. Pertenecen la hemoglobina y la mioglobina.
- Pigmentos no porfirínicos: Son los pigmentos que tienen un grupo prostético diferente a la porfirina. Como la hemocianina y la hemeritrina.
Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido y realizan gran variedad de funciones. Suelen tener una conformación estable en su parte proteica, mientras que la parte glucídica presenta una gran variabilidad, debido a los cambios en la secuencia de las moléculas que la componen. Grupo sanguíneos A, B, AB, 0.
Pertenecen a este grupo la FSH y LH, glucoproteínas sanguíneas, glucoproteínas de las membranas celulares, inmunoglobulinas, etc.
Apolipoproteínas: Son proteínas anfipáticas que presentan un grupo proteico, llamado apoproteína y un grupo prostético constituido por lípidos.
Fósfoproteínas: Presentan como grupo prostético el ácido fosfórico.

Preguntas frecuentes

¿Qué es el grupo prostético de una heteroproteína?

Es un componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas y está unido covalentemente a la apoproteína, que es la parte aminoacídica.

¿Qué diferencia hay entre proteínas filamentosas y globulares?

Las filamentosas forman fibras formadas por polipéptidos en cadenas paralelas, mientras que las globulares tienen una estructura más o menos globular y compleja, y en su mayoría son solubles en agua o en disoluciones polares.

¿Qué son las glucoproteínas?

Son heteroproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido. Realizan gran variedad de funciones, y su parte glucídica presenta gran variabilidad, como ocurre en los grupos sanguíneos A, B, AB y 0.