Cambios de las proteínas en los alimentos durante el procesado térmico: desnaturalización y pérdida nutricional

Cambios de las proteínas durante el procesado de los alimentos

Las proteínas pueden sufrir diversos cambios durante el procesado de los alimentos. Algunos son ventajosos, como la desnaturalización, que aumenta la exposición de los aminoácidos, la destrucción de inhibidores de tripsina y quimotripsina, y la inactivación de enzimas y compuestos indeseables. Otros son inconvenientes, como la desulfuración, la oxidación, la ciclización, la reacción de Maillard, la deshidratación, la formación de enlaces entrecruzados, la desaminación, la formación de lisinoalanina y la racemización.

Tratamientos térmicos moderados

Desnaturalización: mejora la digestibilidad y la disponibilidad de aminoácidos esenciales, e inactiva enzimas oxidativas e hidrolíticas (lipasas, polifenoloxidasas). Puede ser:

• Reversible: implica la ruptura de puentes de hidrógeno y una desorganización parcial de las estructuras 2, 3 y 4.
• Irreversible: implica la ruptura de puentes de hidrógeno y de enlaces no peptídicos que desdoblan o desordenan la hélice alfa, lo que puede provocar la agregación entre sí y la formación de coágulos.

Agentes desnaturalizantes

• Físicos: calor, agitación, irradiación y congelación.
• Químicos: pH altos o bajos y reactivos químicos.

Medidas para prevenir la desnaturalización

• Adición de azúcares, que protegen las moléculas proteicas.
• Adición de sales, que evitan la desestabilización.
• Uso de bajas temperaturas y evitación de agentes desnaturalizantes.

Tratamientos térmicos elevados

Producen cambios irreversibles o tóxicos.

Racemización

Los aminoácidos presentan estereoisomería. Cuando el alimento se somete a un tratamiento térmico moderado a pH alcalino o a tostado, cambian su conformación, lo que disminuye la digestibilidad y provoca la pérdida de aminoácidos esenciales, reduciendo así el valor nutritivo. Esto se debe a que los enlaces peptídicos en los que participan los D-aminoácidos se hidrolizan de forma menos eficaz por las proteasas gástricas, por lo que no pueden utilizarse en el sistema proteico in vivo.

Desulfuración

Consiste en la degradación de cisteína, cistina y metionina, dando lugar a moléculas que contienen sulfuros y disulfuros, así como sustancias volátiles de olor muy intenso.

Pirólisis

Produce la formación de aminas heterocíclicas que afectan al triptófano y al ácido glutámico. Se da en alimentos ricos en proteínas sometidos a temperaturas de 100 °C o superiores. Incluye imidazoquinolinas e imidazoquinoxalinas, que requieren la reacción de creatinina, azúcares y aminoácidos como glicina, alanina o lisina. Se encuentran en la carne y el pescado.

Piridinas y piridazinas

Se originan en la reacción de Maillard. Las carbonilas tienen como precursor el triptófano y se encuentran en la hamburguesa y en la leche calentada.

Entrecruzamiento

Las proteínas presentan enlaces cruzados intra e intermoleculares (por ejemplo, el enlace disulfuro de las proteínas glomerulares), cuya función es frenar la proteólisis metabólica. Durante el procesado de los alimentos se forman otros enlaces cruzados que reducen la digestibilidad y la disponibilidad. Estos enlaces pueden implicar a aminoácidos, como el enlace isopeptídico. Además, al irradiar los alimentos se forman radicales libres que, a su vez, originan la polimerización de las proteínas.

Formación de nuevos aminoácidos

Se sintetizan la lisinoalanina, la lantionina y la ornitinoalanina por condensación de la deshidroalanina con lisina, cistina y arginina. Dada la gran importancia de la lisina, la más relevante es la formación de lisinoalanina (LAL). La disminución de la digestibilidad se debe a la incapacidad de la tripsina para escindir el enlace peptídico cruzado de la lisinoalanina, así como a los enlaces cruzados que impiden la hidrólisis de los enlaces próximos a la LAL, lo que supone una disminución de la biodisponibilidad de la lisina. A mayor pH y temperatura, mayor formación de LAL. Puede reducirse añadiendo nucleófilos, como el amoníaco, que compiten con la deshidroalanina (DHA).

Otras reacciones

• Reacción carbonilo-amina (Maillard): produce la degradación de aminoácidos a aldehídos, amoníaco y CO₂.
• Reacciones de lípidos: los radicales libres alcoxi y peroxi forman enlaces cruzados con las proteínas.
• Reacciones de polifenoles: las quinonas reaccionan de forma irreversible con los grupos amino y SH de las proteínas.
• Reacciones de disolventes halogenados: el bromuro de metilo alquila los restos de lisina, cisteína, metionina e histidina, disminuyendo el valor nutritivo.
• Reacciones de nitritos: forman N-nitrosaminas, muy carcinogénicas. Implican sobre todo a prolina, histidina y triptófano.

Modificaciones químicas de las proteínas

• Alquilación: altera la electronegatividad de la proteína y su solubilidad.
• Acilación: aumenta la solubilidad, pero los enlaces formados no son susceptibles de hidrólisis.
• Fosforilación: las proteínas son muy sensibles a la coagulación por iones calcio, como ocurre en la fabricación de queso.